Показатели качества теста с сахаром и сиропом лактозы

Способ прошел производственные испытания на Псковском хлебокомбинате и хлебозаводе № 6 г. Воронежа. Расход гидролизата лактозы составил 5 % к массе муки, что соответствовало замене 50 % сахара-песка.

За счет использования биомодифицированной лактозы в виде ферментативного гидролизата при изготовлении батонов нарезных длительность брожения теста сокращается на 1/3, что обеспечивает снижение затрат сухих веществ на брожение и увеличе­ние выхода продукции. При этом батоны с добавкой превосходят по качеству батоны, приготовленные по традиционной рецептуре и с добавлением раствора лактозы.

Таким образом, используя высокоактивный ферментный препарат лактоканесцин Г10х для гидролиза лактозы, содержащейся в сиропе доброкачественностью 40 %, получают гидролизат лактозы для хлебопекарной промышленности. Гидролизаты лактозосодержащего сырья целесообразно использовать при выработке изделий, необходимых для людей, страдающих непереносимостью лактозы.

ИНУЛИНАЗЫ (ИНУЛАЗЫ) В БИОКОНВЕРСИИ

ЭКСТРАКТА ТОПИНАМБУРА

В последние годы отмечается тенденция сокращения удельного расхода сахара-песка при приготовлении многих видов пищевых продуктов. Большое внимание уделяется новым видам сырья и осахаренным ферментативным гидролизатам взамен сахара, т.е. высокоосахаренным фрукгозным гидролизатам, глюкозо-фруктозным сиропам, получаемым при ферментативной обработке кукурузного крахмала. Перспективным является превра­щение глюкозных сиропов в инвертный сахар. Эта задача довольно успешно решается в Японии, США, Дании с помощью фермента глюкоизомеразы, при этом гидролизаты содержат глюкозу и фруктозу в равных долях.

Фруктозные гидролизаты получают также путем внесения в крахмалсодержащее сырье ферментного комплекса, состоящего из глюкоамилазы и глюкоизомеразы. Разработан также крахмальный сироп с высоким содержанием фруктозы, получивший название «изосироп». Он частично подобен инвертному сахару, содержит от 70 до 75 % сухих веществ, сладость сиропа соответствует сахарозе. Исходным продуктом для получения фруктозного сиропа является крахмал кукурузы, картофеля, пшеницы и риса.

Фруктозные сиропы получают гидролизом полифруктозанов, накапливающихся в топинамбуре, цикории, георгине и других растениях.

Инулин из топинамбура можно извлечь прессованием и экст­рагированием. В первом случае при двукратном прессовании получают до 80 % углеводов, во втором — до 95 %.

Высокофруктозные сиропы из инулина получают с помощью минеральных (серной, соляной, фосфорной) или органических (лимонной, щавелевой) кислот. Наибольшая степень гидролиза достигается при рН от 3 до 4,5 tf температуре 100 °С. Жесткие условия кислотного гидролиза при рН от 1 до 2 и температуре от 80 до 100 °С ускоряют процесс, но при этом часть фруктозы деградирует с образованием фенолов, дегидродифруктозоангидрида и других веществ, придающих сиропу темно-коричневый цвет и посторонний привкус. Гидролиз фруктанов протекает гораздо сложнее. После гидролиза кислоту нейтрализуют, а образующийся осадок нерастворимых солей удаляют.

Особый интерес для получения высокоосахаренных фруктозных сиропов вызывают топинамбур и топинсолнечник. Гидролиз полифруктозанов этих культур с высокой эффективностью может быть осуществлен ферментными препаратами, содержащими инулиназу.

ИНУЛИНАЗА

Инулиназы (инулазы) синтезируются дрожжами, бактериями и микромицетами. Для биосинтеза инулиназы применяются дрожжи рода Kluyveromyces. Новые продуценты найдены у Kluyfragilis, Candida kefyr, микромицетов Aspergillus и Penicillium. Наиболее перспективны внеклеточные инулиназы.

Инулиназы из Penicillium sp. I активируются ионами Со²⁺ и Мп²⁺, из Aspergillus niger 12-KCN кроме указанных и ионами Mg²⁺. Основными параметрами, от которых зависит активность инулиназ, являются активность фермента, его доза, активная кислотность и температура (табл. 6.6).

Высокая специфичность действия ферментов на субстраты определяет область их практического применения. В основном инулиназы гидролизуют инулин, последовательно отщепляя молекулу фруктозы. Однако фермент из Kluyveromyces fragilis способен гидролизовать леван, т.е. β-1,6-фруктозидные связи, из Arthrobacter ureafaciens — инулин с образованием ди-D-фруктофураноза-1,2¹: 2,3-диангидрида и незначительной доли олигосахаридов, а леван — на ди-D-фруктофураноза-2,6¹: 6,2¹ -диангидрид.

Инулиназы микромицетов способны гидролизовать раффинозу, однако степень гидролиза инулина, сахарозы и раффинозы, например, ферментом из Aspergillus niger различна и равна соответственно 100, 45 и 20 %. При гидролизе инулина единственным продуктом гидролиза является фруктоза. Большинство инулиназ микромицетов гидролизуют сахарозу, при этом отношение активности по инулину (ИнА) к активности по сахарозе (ИА) — (ИнА/ИА) меньше 1. Но несмотря на это, исходя из величины константы Михаэлиса—Ментен, у инулаз Debaryomyces cantarellii, Debaryomyces phaffii, Candida salmenticensis, Sterigmatocystis nigra сродство к инулину больше, чем к сахарозе (табл. 6.7). Инулиназы микромицетов Aspergillus sp. и из Kluyveromyces fragilis гидролизуют инулин эффективнее, чем дрожжевые.

Перспективно использовать иммобилизованные инулазы, включенные в полимерную матрицу, при этом можно применять как дрожжевую инулиназу, так и инулиназу микромицетов.

Ферментативный гидролиз, несмотря на более высокие затраты на катализатор, более эффективен и перспективен по сравнению с химическим. Так, после 8 ч кислотного гидролиза инулина образуется 83 % редуцирующих веществ, в том числе 58 % моно-и 25 % дисахаридов; после 6 ч действия в субстрате образуется 82 % РВ, в том числе 79 % моно- и 3 % дисахаридов.

Высокую активность инулиназы проявляют микромицеты Aspergillus awamori BMKF-808— 245,7 ИнА/г. У него самый высокий коэффициент ИнА/ИА, равный 0,32. У других микромицетов этот коэффициент значительно ниже (от 0,04 до 0,23).

Токсикологическая оценка показала отсутствие общей токсичности у Aspergillus awamori BMKF-808. Он может быть использован в промышленности в качестве продуцента инулиназы как при твердофазном, так и при глубинном культивировании.

Таблица 6.6

Влияние температуры, рН и ионов металлов (10^–3 М) на активность отдельных инулиназ

Таблица 6.7