Характеристика р-галактозидаз различных продуцентов

β-Галактозидазы обладают высокой специфичностью, но кроме лактозы гидролизуют также искусственные субстраты: о- и n-нитрофенил-β-D-галактопиранозиды (НГФ). Сродство β-галактозидазы к о-нитрофенил-β-D-галактопиранозиду больше, чем к лактозе (см. табл. 6.2).

Отдельные β-галактозидазы обладают-трансгликолизирующим действием, переносят галактозильный остаток на акцепторы: спирты, полисахариды, дисахариды, моносахариды и Н₂O. Способность к образованию трансглюкозилаз отрицательно сказывается на степени гидролиза концентрированных лактозных субстратов.

Бактериальные и дрожжевые β-галактозидазы проявляют ка­талитическую активность в присутствии ионов некоторых металлов. Ионы Cu²⁺, Ag²⁺, Hg²⁺, а также N-бромсукцинимид сильно подавляют активность фермента, а ионы Hg²⁺ заметного действия на β-галактозидазы Aspergillus niger, Penicillium multicolor, Penicillium tericawskii не оказывают. В основном β-галактозидазы не нуждаются в присутствии ионов металлов.

β-Галактозидазы микромицетов достаточно полно гидролизуют лактозу молочной сыворотки, так как ее рН наиболее оптимален для действия фермента.

Большой способностью к биосинтезу этого фермента обладают микромицеты Penicillium canescens F-178 и Penicillium waksmanii 1027.

Комплексный препарат β-галактозидазы Penicillium waksmanii 1027 отличается многокомпонентностью и содержит β-фруктофуранозидазу, ксиланазу, следы a-амилазы и протеазы.

Препарат из Penicillium canescens F-178 гидролизует лактозу в зоне рН от 2,5 до 6,5 с оптимумом рН 4,5.

β-Галактозидаза из Penicillium waksmanii 1027 гидролизует лактозу при рН от 3,5 до 6,0 с оптимумом рН 5,0 и температуре 65 °С. Максимальная активность β-галактозидазы Penicillium canescens F-178 проявляется при 55 °С.

В связи со стабильностью показателей β-галактозидазу из Penicillium waksmanii 1027 перспективно применять в пищевой промышленности для гидролиза лактозы.