Изм-е мыш-х белков при нагреве. Темп. денатур., измен. ВСС белков при денатур.

Денатурация — видоизменение упорядоченного пространственного расположения (конфигурации) полипептидных цепей (третичной структуры), присущего нативному состоянию белка. Повышение температуры при нагреве ведет к усилению теплового движения полипептидных цепей, вследствие чего ослабляются и частью нарушаются внутренние связи, обусловленные силами межмолекулярного взаимодействия, а также водородные связи; в результате этого изменяется специфичная природная конфигурация (третичная структура) белковой молекулы. В фибриллярных белках группы миозина, фибриногена, эпидермина денатурирующее действие нагрева способствует переходу от изогнутой складчатой ос-конфигурации полипептидных цепей к более растянутой конфигурации. Этот переход сопровождается перегруппировкой водородных связей и дезориентацией полипептидных цепочек.

При денатурации глобулярных белков сложенные в складки полипептидные цепи развертываются. В результате перегруппировок водородных связей освобождающиеся цепи затем агрегируют в р-форме, приближаясь, таким образом, по структуре к фибриллярным белкам. Денатурации сложных белков (гемоглобина, липопротеидов) предшествует ослабление связи между белковой частью молекулы и простетической группой. При достаточно сильном нагреве простетическая группа отщепляется.

Условия денатурации. Все эти изменения возможны только в присутствии воды, проникающей в пространства между складками цепей. В случае отсутствия ее нагрев даже выше 100°С не вызывает денатурации. Денатурационные изменения. происходит разрыв водородных связей, удерживающих полипептидные цепи в белковой глобуле и молекуле. Открытые при нативном состоянии белка сульфгидрильные группы при раскручивании и растягивании полипептидных цепей высвобождаются, их количество увеличивается. Вместе с этим теряется физиологическая активность белка — наиболее характерный признак денатурации. Внутренние пептидные связи при развертывании полипептидных цепей становятся более доступными действию ферментов, происходит ступенчатое изменение свободных функциональных групп, соответствующее определенной температуре. Устойчивость большинства животных белков к денатурации минимальна при значениях рН, близких к изоэлектрической точке,и максимальна при физиологических значениях рН. Возникновение новых связей, а вместе с ними и природной конфигурации белковой молекулы приводит к уменьшению числа гидрофильных центров за счет блокирования полярных группировок. Это изменяет амфотерные свойства белка. Увеличение гидрофобных свойств белковых молекул сопровождается уменьшением их гидратации, снижением защитного действия гидратационных слоев.

Постденатурационные изменения. Происходящая при собственно денатурации внутренняя перестройка белковой молекулы приводит в дальнейшем к агрегированию раскрученных полипептидных цепей в крупные образования. Межмолекулярные связи выступают на первый план, заменяя внутримолекулярные, затем образуется нерастворимый сгусток, т. е. происходит коагуляция белка. Визуально это наблюдается в разбавленных растворах в виде хлопьев, в концентрированных — в виде монолитного коагеля. Дальнейшее повышение температуры приводит к уплотнению коагеля и выделению части жидкости.

Температурные условия денатурации белков мяса. При нагреве миозина до 45 °С хотя и не происходит значительных структурных изменений, растворимость его резко снижается, у актина и актомиозина это происходит при температуре 50-55°С. Основные белки саркоплазмы начинают денатурировать при 50-54°С, а при 80°С мышечные белки денатурируют практически полностью.

Усилители вкуса и аромата мясн. изделий: ассорт., св-ва

4 Пищевые добавки усиливающие (модифицирующие) вкус и аромат мясных изделий.

К этой группе относится сравнительно небольшое количество соединений, принадлежащих к нескольким основным группам: производные глутаминовой, гуаниловой, инозиновой кислот, рибонуклеотиды и производные мальтола. Их внесение в продукты питания (на стадии технологического процесса или непосредственно в пищу перед ее употреблением) восстанавливает природные вкусовые свойства продуктов, которые могли быть частично утрачены при их промышленном приготовлении или в ходе кулинарной обработки.

Глутаминовая кислота и ее соли оказывают стимулирующее влияние на окончания вкусовых нервов, усиливают вкусовые ощущения, появляется «чувство удовлетворенности». Оно получило название «глутаминовый эффект». Этот эффект появляется в свежесобранных фруктах и овощах, свежем мясе и др. продуктах. Снижение содержания глутаминовой кислоты и ее производных при хранении свежих продуктов, их переработке (в том числе кулинарной) сказывается на вкусе и аромате этих продуктов. Дополнительное внесение глутаминовой кислоты, и особенно ее натриевой соли, частично восстанавливает этот вкус. Оптимальное влияние глутаминовой кислоты и ее солей проявляется в слабокислой среде (рН 4-6,5), при дальнейшем снижении рН среды «глутаминовый эффект» пропадает. Производные глутаминовой кислоты оказывают стабилизирующее действие, замедляя окисление жиров в продуктах животноводства, маргариновой продукции. Глутаминовую кислоту и ее соли добавляют в концентраты и консервы, кулинарные изделия, готовые блюда.

Гуаниловая кислота и ее соли оказывают значительно более сильное «вкусовое» влияние, чем производные глутаминовой кислоты и применяются при производстве консервов, приправ, пряностей.

Инозиновая кислота и ее соли обладают более сильным «вкусовым эффектом», чем соли глутаминовой кислоты.

Мальтол и этил мальтол – усилители вкуса и аромата, ароматизаторы. Мальтол – один из первых ароматизаторов, обнаруженых в хлебе, и в настоящее время применяется в хлебопечении, мучных кондитерских изделиях.

Хлористый натрий (поваренная соль) – пищевая добавка, улучшающая вкусовые свойства пищевых продуктов. Консервант. Находит широкое применение во многих отраслях пищевой промышленности. Играет важную роль в поддержании водно-солевого обмена в организме.
Билет 28