Студопедия КАТЕГОРИИ: АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция |
Упорядоченная вторичная структура
a-Спираль
К основным параметрам характеризующим a-спирализацию полипептидных цепей относятся следующие: 1. a-Спираль стабилизируется водородными связями между атомами водорода NH-группы пептидной связи и карбонильным кислородом аминокислотного остатка, отстоящего от данной пептидной группы на четыре позиции вдоль цепи (Рис. 2.3).
Рисунок 2.3 – Принцип образования водородных связей в a-спирали.
2. На один виток a-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка и шаг спирали составляет 0,54 нм. 3. В образовании водородных связей участвуют все атомы водорода NH-групп и атомы карбонильного кислорода пептидных связей, что обеспечивает максимальную стабильность a-спирали и в значительной степени снижает гидрофильность a-спирализованных участков. 4. a-Спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией полипептидной цепи, отвечающей минимуму свободной энергии. 5. Правосторонняя a-спираль (Рис. 2.4), обычно обнаруживаемая в белках, отличается намного большей стабильностью, чем левосторонняя. 6. Стабильность a-спирали в значительной степени зависит от аминокислотного состава соответствующего участка полипептидной цепи (см. Таблицу 2.4).
Таблица 2.4 – Влияние различных аминокислот на формирование a-спирали.
Рисунок 2.4 – Архитектура a-спирали. Вид сбоку (а, б) и вид сверху (в).
В некоторых белках степень a-спирализованности может достигать практически 100%, другие белки вовсе лишены a-спиралей. К факторам, которые препятствуют образованию a-спиралей относят расположение подряд нескольких одноименно заряженных аминокислотных остатков (электростатическое взаимное отталкивание), или аминокислот с объемными боковыми R-группами (пространственное несоответствие). Некоторые аминокислоты в силу структурных особенной своих боковых радикалов не способны принимать участие в формировании a-спирали, благодаря чему в месте их расположения непрерывность a-спирали нарушается. К таким аминокислотам относится пролин (атом азота пролина является частью жесткой кольцевой структуры, и вращение вокруг связи С—N в кольце становится невозможным).
Складчатый b-слой
Альтернативная упорядоченная вторичная структура белка – складчатый b-слой – была предложена Полингом и Кори. В то время как в a-спирали полипептидная цепь находится в конденсированном состоянии, в складчатом b-слое цепи почти полностью вытянуты. В тех случаях, когда соседние полипептидные цепи складчатого b-слоя идут в противоположных направлениях (за положительное принимается направление от N- к С-концу), структуру называют антипараллельной. Когда соседние цепи идут в одном направлении, структуру b-слоя называют параллельной (Рис. 2.5).
Рисунок 2.5 – Принципы организации антипараллельного и параллельного складчатого b-слоя.
Области складчатой b-структуры присутствуют во многих белках, причем встречается как параллельная, так и антипараллельная формы. В формировании таких структур могут участвовать от двух до пяти соседних полипептидных цепей. Во многих белках одновременно присутствуют и a-спирали, и складчатая b-структура.
|
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2018-04-12; просмотров: 287. stydopedya.ru не претендует на авторское право материалов, которые вылажены, но предоставляет бесплатный доступ к ним. В случае нарушения авторского права или персональных данных напишите сюда... |