Изменения в жиросырье при выплавке жира сухим способом при разных режимах нагрева

Сухой метод выплавки жира из жиросырья заключается в том, что жир выплавляется без непосредственного соприкосновения с водой или паром; влага, содержащаяся в жиросырье, испаряется в атмосферу или отсасывается из аппаратов насосами, создающими разрежение, в течение процесса выплавки жира.

В качестве непосредственных теплопередатчиков служит горячая вода или пар.

Процесс выплавки при сухом методе протекает в двустенных открытых или в герметически закрытых котлах с двойной рубашкой и мешалками, расположенными горизонтально или вертикально осям котлов. Тепло, необходимое для выплавки жира-сырца, либо подводится непосредственно в виде горячей воды, предварительно нагретой в бойлере и подготовленной в смесителях, либо в виде пара, вводимого в рубашку, либо наконец подогревом воды в рубашке дымовыми газами.

Физ-хим основы гелеобраз-я в мясных системах с гидроколлоидами.

Билет 29

Технологическая схема процесса переработки крупного рогатого скота.

1. Подача животных на переработку.

2. Оглушение (U=70-120В, прод. 6-30 сек).

3. Подъем на путь обескровливания и сбор пищевой крови. При обескравливании КРС вскрывают кожу в шейной части, отделяют пищевод от прилегающих тканей и зажимают ее зажимом, чтобы предотвратить истечение содержимого желудка – эта операция называется наложением лигатуры. Продолжительность обескравливания – 6-10 мин, время с момента оглуш до обескровл-не более 1,5-3 мин; вр. сбора крови на пищ цели-10-3 сек

в)Отдел. головы (соотв. номера на гол. и на туше)

4. Поддувка сжатым воздухом в брюшную и грудную полость (прод. 5-7 сек); забеловка туш – отделение шкуры в области конечностей, шеи, в грудной и брюшной частях вручную ножом.

5. Съемка шкуры – начинают с головы

6. Нутровка – не более чем через 40 мин после убоя. Извлекают ЖКТ, печень, сердце, легкие, пищевод, трахею и диафрагму. Рубец, сетку, сычуг и книжку обезжиривают, освобождают от содержимого, промывают – направляют в субпродуктовый цех, а кишечник – в кишечный.

7. Распиловка полутуш. Правильный распил - от позвоночника в сторону на 7-8мм

8. Сухая зачистка полутуш – удаление почек, хвостов, остатков диафрагмы, извлечение спинного мозга и жира из внутренних частей туш

9. Мокрая зачистка туш и клеймение – мойка полутуш теплой водой 40°C

10. Ветеринарно-санитарная инспекция – через 25-30 мин после оглушения

11. Взвешивание

12. Транспортирование в холодильник

2. Строение, состав, ф-ции и св-ва белковых веществ миофибрилл МВ.

МИОЗИН, на долю которого приходится 40% всех белков МТ, относ. к фибрилл. белкам; получен в кристаллическом виде. По растворимости и высаливании он ведет себя как глобулин. Вкл. в стр-ру полный набор аминокислот. Изоэл. т. его при рН-5,4. Большое кол-во полярных групп, а т.ж. фибриллярная форма молекул обуславливает высокую гидратацию миозина.

Миозин обладает 3 биолог.важными ф-ми:

1. при физиологических значениях ионной силы и рН молекулы миозина в растворе спонтанно образуют волокна.

2. миозин обладает ферментативной АТФ-азной активностью.

3.миозин связывает полимеризованную форму актина (фибриллярный актин) - основной компонент тонких нитей.

Молекула миозина асимметрична и сильно вытянута . На одном конце расположена глобулярная часть, состоящая из двух головок. Длинный тяж молекулы миозина состоит из двух полипептидных цепей, закрученных в a-спираль, которые взаимно проникают друг в друга и образует так называемый «хвост» молекулы. Ферментативная активность миозина локализована в глобулярной части. Трипсин расщепляет миозин с образованием двух феламентов, названных легким меромиозином (ЛММ) и тяж. меромиоз.(ТММ).

ЛММ, подобно миозину, образует нити, но не обладает ферментативной активностью. ЛММ имеет вид стержня и образ. Р-ры с высокой вязкостью.

ТММ катализирует гидролиз АТФ и связывает актин, но не способен к образованию волокон. ТММ состоит из вытянутой стержневидной части и глобулярной области, состоящей из двух головок. АТФ присоединяется к миозину быстро, почти необратимо с большим уменьшением свободной энергии. Последующий процecc гидролиза АТФ протекает также быстро.

Молекулы миозина конденсируются по типу "хвост к хвосту", образ. толстые фелам. миофибрилл.

АКТИН. Он составляет около 12—15% общего количества белков мышц.

Актин может сущ. в 2 формах: Г-актин (моле­кулы шаровидные) и фибрилл. Ф-актин (молекулы вытянутые). Благодаря значительному содержанию пролина в его молекуле она не может образ. a-спираль. Возможен переход фибриллярного актина в глобулярный, и наоборот. Ф-Актин появл. в результате образования из 2 молекул Г-актина

Нить Ф-актина представляет собой 2-спиральную стр-ру. Каждая спираль—это цепочка, сост. из 200—300 мономеров Г-актина. Полимерный актин может измен. свою конформацию под влиянием АТФ. Р-р Ф-актина характеризуется двойным лучепреломлением., значительной вязкостью и тиксотропией. По аминокислотному сост. актин отно­с. к полн. Б.

Актомиозин. Сложный комплекс, состоящий из 2 белков Актина и Миозина прикрепляется своими головками к бусинкам 2-й спирали актина , а хвостатая часть располагается в виде спирали вдоль оси актомиозина. Вязкость р-ра актомиозина зав-т от сод-ия в нем А и М (чем больше А,тем больше вязкость).Если к р-ру актомиозина прибавить небольшое кол-во АТФ или соли ,то резко сниж-ся вязкость и исчезает 2-ое лучепреломление.

Тропомиозин. Это структурный белок миофибрилл, он сост. 10-12% белков миофибрилл, растворим в воде, но из мышечной ткани извлекается только солевыми растворами с высокой ионной силой. Р-р этого белка характеризуется высокой вязкостью и двойным лучепреломлением, что объясняется его ассиметричным строением молекулы. Молекула тропомиозина состоит из двух замкнутых полипептидных цепей, т.е. это циклопептид. Между цепями существует дисульфидная связь. По аминокислотному составу тропомиозин отличается от миозина, в его молекуле нет триптофана.

Тропонин. Он сост. из 2-х фракций, различных по функциям. Фракция тропонина-А ответственна за чувствительность к ионам кальция одного участка молекулы миозина, а фракция тропонина-Б другого. Тропомиозин и тропонин входят в состав тонких протофибрилл(нитей).

Схема строения миофибрилл

Z M Z H Z

Строение миофибрилл поперек: Темные участки миофибрилл обнаруживают двойное лучепреломление (анизотропные диски, или А- диски), а светлые, не обладают этим свойством (изотопные диски, или J- диски). Их оптическая неоднородность обусловлена неодинаковым строением и белковым составом.

Светлые зоны пересекаются темной линией - Z-линией, а центральная часть А-дисков (Н - зона, зона Ганзена), разделена пополам М-линией. Функциональной единицей является САРКОМЕР, ограниченный двумя Z-линиями.

Строение миофибрилл вдоль: Миофибрилла состоит из нескольких параллельных белковых нитей - протофибрилл двух типов – толстых и тонких.Тонкие филаменты, состоят из белка АКТИНА идут от линии Z через J-диск; их концы заходят между толстыми нитями в диск А. В зоне Н (Ганзена) тонкие нити отсутствуют. Толстые филаменты, построены из белка МИОЗИНА, расположены параллельными рядами в диске А. Посредине диска А в области зоны Н толстые нити утолщаются, образуя зону М. На поперечном разрезе миофибрилл видно, что каждый толстый филамент окружен 6-ю тонкими.