Структурна різноманітність ґлобулярних протеїнів відображає їхню функціональну різноманітність

У ґлобулярних протеїнах різні сеґменти поліпептидного ланцюга (чи кілька поліпептидних ланцюгів) укладаються один над одним. Як показано на Рис. 4-15, таке згортання призводить до перетворення витягненої конформації поліпептидів на компактну структуру. Згортання також забезпечує структурну різноманітність протеїнів, необхідну для виконання ними широкого спектру біологічних функцій. До глобулярних протеїнів належать ензими, а також транспортні, моторні, реґуляторні протеїни, імуноґлобуліни та багато інших представників цих макромолекул.

На початок нового тисячоліття кількість відомих тривимірних структур протеїнів досягла кількох тисяч, подвоюючись у середньому кожні два роки. Цей потік інформації істотно поглиблює наше уявлення про структуру протеїнів, взаємозв’язок між структурою і функцією, а після детального аналізу та впорядкування інформаційної бази даних можна встановити і родинні спорідненості, що сприяє з’ясуванню шляхів, якими відбувалася еволюція протеїнів. Набір різноманітних структур протеїнів може здаватися хаотичним. Проте з відкриттям нових варіантів структур стає все очевиднішим, що всі вони підтверджують наявність невеликої групи відомих стабільних способів згортання.

Розгляд ґлобулярних протеїнів ми розпочнемо із закономірностей, встановлених на початку розвитку досліджень їхньої структури. Далі подамо детальний опис субструктури і порівняльну класифікацію протеїнів. Обговорення цих питань стало можливим лише завдяки величезному обсягу інформації, доступної через Інтернет з Протеїнового банку даних (Protein Data Bank, PDB; www.rcsb.org/pdb), тобто архіву експериментально визначених просторових структур біологічних макромолекул.