Студопедия

КАТЕГОРИИ:

АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция

Фібрилярні протеїни пристосовані до виконання структурних функцій




; Архітектура протеїнів - третинна структура фібрилярних протеїнів.

Колаґен, α-кератин і фіброїн шовку – це наглядні приклади взаємозв’язку між структурою та біологічною функцією протеїнів (Табл. 4-1). Фібрилярні протеїни надають міцності і/або гнучкості структурам, до складу яких вони входять. Основною структурною одиницею цих протеїнів є повторюваний простий елемент вторинної структури. Всі фібрилярні протеїни нерозчинні у воді, що зумовлено наявністю значної кількості залишків гідрофобних амінокислот як всередині молекули, так і на її поверхні. Такі гідрофобні поверхні виникають переважно внаслідок упаковки разом багатьох подібних поліпептидних ланцюгів з утворенням складних надмолекулярних комплексів. Проста структура фібрилярних протеїнів робить їх особливо зручними для ілюстрації деяких наведених нижче основних закономірностей структури протеїнів загалом.

α-Кератин. У процесіеволюції α-кератинів відбувалося підвищення їхньої міцності. У ссавців із цих протеїнів складається практично вся маса сухої речовини волосся, шерсті, нігтів, кігтів, пір’я, рогів, копит, а також основна маса зовнішнього шару шкіри. α-Кератини входять до складу великої родини протеїнів, названих протеїнами проміжних філаментів (ПФ). Інші протеїни цієї родини знайдено в цитоскелетах тваринних клітин. Всім ПФ-протеїнам властиві ті ж функції і структурні особливості, що і α-кератинам..

Як і для багатьох інших протеїнів, для вторинної структури α-кератинів характерна правозакручена α-спіраль. Френсіс Крік і Лайнус Полінґ на початку 1950-х років незалежно один від одного висловили припущення, що α-спіралі кератину упорядковані у вигляді скрученої спіралі. Дві паралельно орієнтовані (амінокінці перебувають на одній стороні) нитки α-кератину закручуються одна навколо іншої, утворюючи надспіраль (або суперспіраль). Це посилює міцність всієї структури, точно так само, як скручують нитки при виготовлені міцного каната (Рис 4-11). Скручування осі α-спіралі до форми скрученої спіралі пояснює відмінність між розміром повторюваної структурної одиниці, що складає 5,4 Å на виток, передбаченим Полінґом і Корі для α-спіралі, і величиною 5,15-5,2 Å, виявленою на дифракційних картинах при аналізі волосся. Спіральна частина надспіралі закручена вліво, тобто в напрямку, протилежному до закручування α-спіралі. Поверхні, котрими дві α-спіралі дотикаються між собою, утворені залишками гідрофобних амінокислот, а їхні R-групи з'єднані разом з періодичою послідовністю. Це призводить до щільної упаковки поліпептидних ланцюгів всередині лівозакрученої надспіралі. Тож не дивно, що α-кератин багатий на гідрофобні залишки  Ala, Val, Leu, Ile, Met і Phe.

Кожен окремий поліпептид у скрученій спіралі α-кератину має відносно просту третинну структуру, в якій переважає α-спіральна вторинна структура із віссю, закрученою в лівосторонню надспіраль. Скручування двох α-спіральних поліпептидів є прикладом формування  четвертиної структури. Скручені спіралі такого типу - поширений структурний елемент у фібрилярних протеїнах і протеїні м'язів міозині (див. Рис. 5-29). Четвертинна структура α-кератину може бути досить складною. Багато скручених спіралей можуть об'єднуватися у великі надмолекулярні комплекси подібно до того, як це відбувається у випадку формування проміжних філаментів α-кератином волосся (Рис. 4-11б).

Міцність фібрилярних протеїнів підвищується завдяки ковалентним поперечним зв’язкам, що виникають між поліпептидними ланцюгами як всередині багатоспіральних “канатів”, так і між сусідніми ланцюгами в надмолекулярній структурі. Четвертинну структуру α-кератинів стабілізують поперечні дисульфідні зв'язки (Додаток 4-2). У найтвердіших і найміцніших кератинах, таких як ріг носорога, до 18% амінокислотних залишків складає з’єднаний дисульфідними зв'язками цистеїн.

_______________________________________________________________________________

Додаток 4-2   Світ біохімії










Последнее изменение этой страницы: 2018-04-12; просмотров: 526.

stydopedya.ru не претендует на авторское право материалов, которые вылажены, но предоставляет бесплатный доступ к ним. В случае нарушения авторского права или персональных данных напишите сюда...