Третинна структура ґлобулярних протеїнів надзвичайно різноманітна

Після з’ясування за допомогою рентгеноструктурного аналізу третинної структури сотень нових ґлобулярних протеїнів стало ясно, що структура міоґлобіну ілюструє лише один із багатьох можливих способів згортання поліпептидного ланцюга. На рис. 4-18 порівняно структури цитохрома с, лізоцима та рибонуклеази. Вони мають різні амінокислотні послідовності та третинні структури, що зумовлює їхні відмінні функції. Ці протеїни відносно невеликого розміру і з ними зручно працювати, це і полегшило їхній структурний аналіз. Цитохром с входить до складу дихального ланцюга мітохондрій (Розділ 19). Як і міоґлобін, він належить до протеїнів, що містять гем. Цитохром с складається з одного поліпептидного ланцюга, який включає близько 100 залишків (М_r 12 400), та однієї гемової групи, протопорфірин якої ковалентно з'єднаний з поліпептидом. Лише близько 40% поліпептиду входить до складу α-спіральних сеґментів, в той час як у міоґлобіну - 70%. Решта ланцюга містить β-повороти і нереґулярно спіралізовані та видовжені сеґменти. 

Ензим лізоцим (М_r 14 600) у значній кількості міститься в яєчному білку та людських сльозах, його функція полягає в каталізі гідролізу полісахаридів у стінках клітин деяких родин бактерій. Завдяки цій здатності лізувати, тобто руйнувати стінки бактерій, лізоцим виступає як бактерицидний аґент. Близько 40% його 129 амінокислотних залишків, як і в цитохромі с, входять до α-спіральних сеґментів, проте впорядковані вони іншим чином, окрім того, в структурі наявні також β-складки(Рис. 4-18). Стабільність структури забезпечують чотири дисульфідні містки. α-Спіралі вистеляють довгу щілину на одній зі сторін молекули, названу активним центром, в якому відбувається зв'язування субстрата і каталітична реакція за його участю. Субстрат лізоциму - бактеріальний полісахарид, здатний проникнути в цю щілину. ; Архітектура протеїнів - третинна структура малих ґлобулярних протеїнів, ІІ1. Лізоцим.

Ще один невеликий ґлобулярний протеїн - ензим рибонуклеаза (М_r 13,700) - виділяється підшлунковою залозою в тонкий кишковик, де каталізує гідроліз певних зв'язків в рибонуклеїнових кислотах, що потрапляють з їжею. Визначення його третинної структури за допомогою рентгеноструктурного аналізу показало, що лише незначна кількість із 124 амінокислот поліпептидного ланцюга перебуває в α-спіральній конформації, зате є багато сегментів у β-конформації (Рис. 4-18). Як і лізоцим, рибонуклеаза має чотири дисульфідні зв'язки між петлями поліпептидного ланцюга.

Існує мала ймовірність того, що гідрофобні залишки невеликих протеїнів можуть бути захищені всередині гідрофобної частини молекули. Простий геометричний розрахунок підказує, що чим менший протеїн, тим менше відношення його об'єму до поверхні. Для таких протеїнів характерна також менша можливість стабілізації структури за рахунок слабких взаємодій. Це пояснює, чому структура значної кількості невеликих протеїнів, типу наведених на Рис. 4-18, стабілізована певною кількістю ковалентних зв'язків. Наприклад, лізоцим і рибонуклеаза мають дисульфідні зв'язки, а гемова група в цитохромі с ковалентно зв'язана з протеїном з двох сторін, що забезпечує суттєву стабілізацію такої структури.

У табл. 4-2 наведено співвідношення α-спіралі і β-конформації (у процентах амінокислотних залишків, що знаходяться у кожній із цих вторинних структур) в молекулах кількох невеликих одноланцюгових ґлобулярних протеїнів. Структура кожного із цих протеїнів пристосована до виконання певної біологічної функції, але всі вони мають і деякі спільні властивості. Кожен протеїн згорнений в компактну структуру з гідрофобними, орієнтованими всередину (від води), і гідрофільними, орієнтованими на поверхню, бічними амінокислотними ланцюгами. Структури стабілізовані також багатьма водневими зв'язками і міжіонними взаємодіями.