Як відрізнити праву і ліву спіралі

Для цього існує дуже простий спосіб. Затисніть кулаки і виставте великі пальці вгору. Дивлячись на свою праву руку уявіть спіраль, що піднімається вгору від вашого великого пальця в напрямку, що задається чотирма зігнутими пальцями, тобто проти годинникової стрілки. Така спіраль є правозакрученою. Ліва рука таким же чином проілюструє лівозакручену спіраль, котра обертається за годинниковою стрілкою.

______________________________________________________________________

На стабільність α-спіралі впливає послідовність амінокислот

Не всі поліпептиди здатні утворювати стабільну α-спіраль., оскільки взаємодії між бічними ланцюгами амінокислот можуть стабілізувати чи дестабілізувати цю структуру. Наприклад, якщо поліпептидний ланцюг має довгий відрізок, що складається із залишків Glu, то цей сеґмент ланцюга не утворюватиме α-спіраль за рН 7,0. Неґативно заряджені карбоксильні групи сусідніх залишків настільки сильно відштовхуються, що це перешкоджає утворенню α-спіралі. Аналогічна ситуація виникає за наявності великої кількості розташованих поряд залишків Lys і/або Arg з позитивно зарядженими R-групами за рН 7,0, які відштовхуються одна від одної, внаслідок чого α-спіраль не утворюється. Дестабілізувати α-спіраль також можуть кількість і форма залишків Asn, Ser, Thr i Cys у разі їх близького розташування в ланцюзі.

Скручування α-спіралі забезпечує виникнення взаємодій між бічними амінокислотними ланцюгами, розташованими на відстані трьох (іноді чотирьох) залишків по обидві сторони від неї (Рис. 4-5). Позитивно заряджені амінокислоти часто знаходяться на відстані трьох залишків від неґативно заряджених, що призводить до утворення іонної пари. На такій же відстані часто розміщені два залишки ароматичних амінокислот, які гідрофобно взаємодіють між собою.

Формування α-спіралі обмежує наявність залишків амінокислот Pro та Glu. У проліні атом азоту входить до складу жорсткого кільця (див. Рис. 4-8б), що унеможливлює обертання навколо зв'язку N-C_α. Тому залишок проліну викликає дестабілізуючий згин в α-спіралі. Окрім того, атом азоту у пептидному зв'язку залишка Pro не з’єднаний з атомом водню, який би міг утворювати водневий зв'язок з іншими залишками. Тому пролін дуже рідко знаходять у складі α-спіралі. Це стосується і гліцину, але з іншої причини: йому властива набагато більша конформаційна гнучкість порівняно з іншими амінокислотними залишками. Полімери ґліцину мають тенденцію до утворення спіральної структури, але відмінної від α-спіралі.

Ще одним фактором, що впливає на стабільність α-спіралі у поліпептиді, є природа амінокислотних залишків, розташованих поблизу кінців α-спірального фрагмента. Для кожного пептидного зв'язку характерний невеликий електричний диполь (Рис. 4-2а). Ці диполі зв'язані водневими зв'язками спіралі, внаслідок чого утворюється сумарний диполь вздовж спіралі, який збільшується зі зростанням її довжини (Рис. 4-6). По чотири амінокислотні залишки з кожного кінця спіралі не беруть повноцінної участі в утворенні водневих зв'язків. Частково позитивний і негативний заряди диполя спіралі фактично перебувають на аміно- та карбонільних групах пептиду поблизу амінного та карбоксильного кінців спіралі відповідно. Тому на амінному кінці спірального сеґмента часто виявляють неґативно заряджені амінокислоти, які беруть участь у стабілізуючій взаємодії з позитивним зарядом диполя спіралі; таке розташування позитивно заряджених амінокислот дестабілізує α-спіраль. Протилежне справедливо і для карбокситльного кінця спірального сеґмента.

Таким чином, існують п'ять різних факторів, що обмежують стабільність α-спіралі:

(1) електростатичне відштовхування (або притягання) між сусідніми амінокислотними залишками, що мають заряджені R-групи, (2) кількість суміжних R-груп, (3) взаємодія між R-групами амінокислотних залишків, розташованих через три (чи чотири) залишки, (4) наявність залишків Pro і Gly та (5) взаємодія амінокислотних залишків на кінцях спірального сеґмента з електричним диполем спіралі. Отже, здатність даного сеґмента поліпептидного ланцюга до згортання в α-спіраль залежить від природи та послідовності його амінокислотних залишків.

Завдяки β-конформації поліпептидні ланцюги можуть формувати складки

; Архітектура протеїнів - β-складка. Полінґ і Корі передбачили також існування іншого типу періодичної структури - β-конформації. Це більш витягнута конформація поліпептидних ланцюгів, її структура була підтверджена рентґеноструктурним аналізом. У β-конформації основний поліпептидний ланцюг витягнутий у зиґзаґоподібну, а не спіралевидну структуру (Рис. 4-7). Такі зигзагоподібні поліпептидні ланцюги можуть розташовуватися поруч, утворюючи структуру, що нагадує низку складок. При такому впорядкуванні, названому β-складкою (інша навзва – структура типу складчастого шару), водневі зв'язки утворюються між суміжними сеґментами поліпептидного ланцюга. Зазвичай окремі сеґменти, що формують β-складку, розташовані неподалік у поліпептидному ланцюгу, хоча можуть перебувати і на значній відстані в лінійній послідовності поліпептиду; вони можуть навіть належати до різних поліпептидних ланцюгів. R-групи сусідніх амінокислот виступають з однієї чи іншої сторони зиґзаґоподібної структури, внаслідок чого структура виглядає складеною з елементів, що чергуються (вигляд її збоку наведено на рис. 4-7).

Суміжні поліпептидні ланцюги в β-складці можуть розташовуватися паралельно або антипаралельно (з відповідно однаковою, або протилежною орієнтацією аміно- і карбоксильних груп). Такі структури досить схожі і відрізняються хіба що трохи коротшим повторюваним періодом у паралельній конформації (6,5 Å, а в антипаралельній - 7 Å) та розташуванням водневих зв'язків.

Структури деяких протеїнів залежать від типу амінокислот, що входять до β-складок. Якщо дві або більше таких складок розташовані у протеїні на невеликій відстані, то R-групи амінокислотних залишків на дотичних поверхнях повинні бути відносно малі. β-кератини, такі як фіброїн шовку і фіброїн павутини, мають дуже високий вміст залишків Gly та Ala - амінокислот з найменшими R-групами. Дійсно, значна частина послідовності фіброїну шовку містить почергово розташовані залишки цих амінокислот.

У структурі протеїнів поширені β-повороти

; Архітектура протеїнів - β-поворот. У ґлобулярних протеїнах, які мають компактну згорнуту структуру, близько третини амінокислотних залишків розміщені у поворотах чи петлях, в яких поліпептидний ланцюг змінює свій напрямок на протилежний (Рис. 4-8). Вони виконують функцію з'єднувальних елементів між сусідніми α-спіралями чи β-конформаціями. Особливо поширені β-повороти, що зєднують кінці двох сусідніх сеґментів в антипаралельних β-складках. Така структура є поворотом на 180^о, що включає чотири амінокислотних залишки, при цьому карбонільний кисень першого залишку утворює водневий зв'язок з воднем аміногрупи четвертого залишку. Пептидні групи двох середніх залишків не задіяні у водневих зв'язках. Найчастіше в β-поворотах зустрічаються залишки Gly і Pro - перший завдяки малому розміру і гнучкості, а другий – тому що пептидні зв’язки, в яких задіяний імінний азот, легко набувають цис-конформації (Рис. 4-8б), яка найбільше підходить для структури компактного повороту. На рис. 4-8а наведено два найпоширеніших (із кількох можливих) типи β-поворотів. Вони часто розташовані поблизу поверхні протеїну, де пептидні групи двох центральних амінокислотних залишків можуть утворювати водневі зв'язки з водою. Набагато рідше зустрічаються γ-повороти, що складаються з трьох залишків, перший і третій з яких з’єднані водневим зв'язком.