Пептидні зв'язки розташовані в одній площині і жорсткі

; Архітектура протеїнів - первинна структура. Ковалентні зв'язки також накладають певні обмеження на конформацію поліпептидів. У кінці 1930-х років Лайнус Полінґ і Роберт Корі започаткували серію досліджень, які склали основу сучасного розуміння структури протеїнів. Вони розпочали з детального вивчення пептидного зв'язку. Атоми α-вуглецю сусідніх амінокислотних залишків розділені трьома ковалентними зв'язками, розташованими у такий спосіб: С_α-С-N-С_α. Вивчення кристалів амінокислот і простих дипептидів та трипептидів методом дифракції рентґенівських променів показало, що пептидний зв'язок С-N дещо коротший, аніж аналоґічний зв'язок у простих амінах, а також що сусідні з пептидним зв'язком атоми розміщені в одній площині. Це свідчить про резонансний чи частковий розподіл двох пар електронів між амідним азотом і карбонільним киснем (Рис. 4-2а). Кисень має частковий неґативний, а азот- частковий позитивний заряди, внаслідок чого утворюється невеликий електричний диполь. Шість атомів пептидної групи лежать в одній площині, причому атом кисню карбонільної групи і водню амідної групи знаходяться у транс-положенні один до одного. На підставі цих даних Полінґ і Корі дійшли висновку, що вільне обертання навколо пептидних зв'язків С-N неможливе внаслідок того, що вони мають характер частково подвійного зв’язку. Обертання відбувається лише навколо зв'язків N-С_α та С_α-С. Отже, каркас поліпептидного ланцюга може бути зображений як послідовність жорстких площин, сусідні з яких мають спільну точку обертання при атомі С_α (Рис. 4-2б). Жорсткий пептидний зв'язок обмежує набір конформацій, яких може набувати поліпептидний ланцюг.

Загальноприйнято позначати кути зв’язків, що утворюються при обертанні навколо С_α як φ (фі) для зв'язку N- С_α і ψ (псі) для зв'язку С_α-С. Також прийнято, що обидва кути φ і ψ мають значення 180^о у тому разі, коли поліпептид перебуває у повністю розгорненій конформації і всі пептидні групи розташовані в одній площині (Рис. 4-2б). У принципі, φ і ψ могли б мати будь-яке значення від -180^о до +180^о, але насправді багато значень неможливі через стеричну інтерференцію між атомами поліпептидного каркасу і бічними ланцюгами амінокислот. З цієї причини неможлива конформація, в якій значення φ і ψ дорівнюють 0^о (Рис. 4-2в); вона використовується лише як стандартна точка для визначення кутів обертання. Дозволені значення φ і ψ можна графічно зобразити як залежність ψ від φ на діаграмі Рамачандрана(Рис. 4-3), запропонованій Ґ.Н.Рамачандраном.

Портрети: Лайнус Полінґ Роберт Корі

Підсумок 4.1 Загальний огляд структури протеїнів

■ Кожен протеїн має тривимірну структуру, яка відображає  його функцію.

■ Структуру протеїнів стабілізують численні слабкі взаємодії. Основну роль у стабілізації ґлобулярної форми більшості розчинних протеїнів відіграють гідрофобні взаємодії; водневі зв'язки і міжіонні взаємодії забезпечують формування специфічних структур, які термодинамічно найбільш стабільні.

■ Природа ковалентних зв'язків у поліпептидному ланцюзі накладає певні обмеження на структуру молекули. Пептидний зв'язок частково має характер подвійного зв’язку, що надає всій шестиатомній пептидній групі жорсткої плоскої конфіґурації. Навколо зв’язків N-С_α і С_α-С можливе обертання, внаслідок чого утворюютьсякути зв’язків φ і ψ, відповідно.