ОСОБЕННОСТИ ХЛЕБОПЕКАРНЫХ ДРОЖЖЕЙ, ПОЛУЧЕННЫХ НА СПИРТОВЫХ ЗАВОДАХ

Хлебопекарная промышленность использует также прессованные дрожжи, полученные на спиртовых заводах, перерабатывающих свеклосахарную мелассу. Эти дрожжи обладают хорошей подъемной силой и интенсивно бродят в начальной стадии приготовления теста, а затем выделение СО₂ резко снижается, особенно на стадии расстойки. Это объясняется низкой a-глюкозидазной активностью дрожжей, вырабатываемых спиртовыми заводами, при этом по зимазной активности они не уступают дрожжам, выпускаемым дрожжевыми заводами. Поэтому в первые 1,5—2 ч брожения увеличение объема теста происходит практически одинаково, но в дальнейшем интенсивность брожения, обеспеченная дрожжами спиртовых заводов, замедляется. Таким образом, закономерной зависимости между подъемной силой дрожжей и их a-глюкозидазной активностью нет.

У дрожжей, вырабатываемых спиртовыми заводами, a-глюкозидазная активность обусловлена свойствами чистых культур и их способностью адаптироваться к мальтозе. Однако при выборе этих культур не учитываются требования, предъявляемые хлебопекарной промышленностью к прессованным дрожжам.

Важной группой ферментов дрожжевой клетки являются про-теолитические ферменты — пептидазы и протеиназы. Пептидазы (аминопептидазы и дипептидазы) гидролизуют дипептиды и полипептиды, содержащие свободные a-аминные и a-карбоксильные группы.

Протеиназы расщепляют белок с образованием пептонов, полипептидов и свободных аминокислот. Эти ферменты локализуются внутри клеток, но могут также выделяться в окружающую среду. Как многие гидролазы, они индуцируются в присутствии соответствующих субстратов.

Протеолитические ферменты играют определенную роль в автолизе дрожжей. В этом процессе участвуют четыре протеазы: экзопептидаза и три эндопептидазы. Экзопептидаза гидролизует белок дрожжей до аминокислот и пептидов небольшой молекулярной массы; эндопептидазы — до пептидов с молекулярной массой 5000. Эти ферменты различаются между собой оптимальными для их действия значениями рН и температурой: экзопептидаза — рН 8,2, температура 35 °С; эндопептидаза I, II и III — соответственно 6,6 и 50 °С, 6,3 и 50 °С и 2,9 и 60 °С.

У живых клеток они располагаются в цитоплазме, где происходит активный синтез материалов клеточной стенки. Протеолитические ферменты участвуют в спорообразовании дрожжей клетки, поэтому этот процесс сопровождается значительным увеличением протеолитической активности. Ответственные за автолиз дрожжей протеолитические ферменты, вероятнее всего, находятся в вакуолях и освобождаются после гибели клетки.

Установлено, что активность протеолитических ферментов и содержание восстановленной формы глутатиона у дрожжей, полученных на спиртовых заводах, повышены, поэтому они хуже хранятся и снижают газоудерживающую способность теста.

Для повышения a-глюкозидазной активности прессованных дрожжей, вырабатываемых спиртовыми заводами, в дрожжевую суспензию вносят мальтозосодержащий продукт и аэрируют в течение определенного времени. В таких условиях дрожжевые клетки адаптируются к сбраживанию мальтозы. Обработанные таким образом прессованные дрожжи имеют a-глюкозидазную активность 120—140 мин, что соответствует дрожжам удовлетворительного качества по a-глюкозидазной активности. Активирование дрожжей, полученных на спиртовых заводах, путем предварительного выдерживания их в питательной смеси, богатой продуктами гидролиза крахмала, не дает желаемого результата: хлеб получается недостаточного объема и плохого качества. Процесс брожения улучшается в период расстойки лишь при добавлении жидких дрожжей. Благодаря их высокой a-глюкозидазной активности процесс брожения протекает интенсивно на всех этапах технологического цикла.