Строение и номенклатура протеиногенных аминокислот

     В настоящее время существует множество различных принципов классификации протеиногенных аминокислот. Так, например, структурная классификация разработана на основе химического строения радикала. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы.       Классификация по кислотно-основным свойствам основана на природе заряда аминокислоты при физиологических значениях рН. Аминокислоты,  не содержащие в радикале дополнительных ионизированных групп, относятся к нейтральным (незаряженным) аминокислотам. Оснóвные аминокислоты содержат в радикале дополнительную аминогруппу и являются положительно заряженными. В радикале кислых аминокислот находится карбоксильная группа, придающая им отрицательный заряд.

     В основе физиологической классификации лежит способность аминокислот синтезироваться в организме (в этом случае имеют место существенные видовые отличия): заменимые аминокислоты синтезируются в организме, незаменимые не синтезируются и должны в готовом виде поступать извне, а «полузаменимые» способны синтезируются в данном организме, но в недостаточных количествах.        

     По катаболизму аминокислоты подразделяют на: глюкогенные (превращаются в пировиноградную кислоту, a-кетоглутаровую кислоту, сукцинил-S-СоА, фумаровую кислоту или щавелевоуксусную и могут использоваться для синтеза глюкозы), кетогенные (превращаются в ацетил-S-СоА или ацетоацетил-S-СоА и могут использоваться в синтезе кетоновых тел) и смешанные (используются в синтезе глюкозы и в синтезе кетоновых тел). Из всех двадцати аминокислот только лейцин является исключительно кетогенной аминокислотой.

Судьба углеродных скелетов L-a-аминокислот

     Современная рациональная классификация аминокислот основана на способности радикалов (R-групп) взаимодействовать с водой при физиологических значениях рН. Ниже в таблице показаны структуры этих аминокислот, а также их трехбуквенные и однобуквенные обозначения, принятые в отечественной и иностранной литературе. Приведены также значения рК для a-карбоксильной группы ( рК₁ ),  a-аминогруппы (рК₂ ) и изоэлектрической точки (рI).

I. Классификация аминокислот по строению радикала.

1).Алифатические (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин).

II. Классификация аминокислот по кислотно-основным свойствам.

1). Нейтральные (аланин, валин, лейцин, изолейцин, глицин, триптофан, фенилаланин, пролин, метионин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин);

2). Кислые (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота);

3). Оснóвные (лизин, аргинин, гистидин).

III. Классификация аминокислот по биосинтезу:

1). Заменимые (аланин,  аспарагиновая кислота, аспарагин, глицин,  глутаминовая кислота, глутамин,  серин, пролин, цистеин, тирозин);

2). Незаменимые (валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, лизин, триптофан, фенилаланин );

3). Полузаменимые (гистидин, аргинин).

IV. Классификация аминокислот по катаболизму.

1). Глюкогенные (аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, аспарагин, валин, глицин, гистидин, глутаминовая кислота, глутамин, метионин, треонин, серин, цистеин, пролин);

2). Кетогенные (лейцин);

3). Смешанные (лизин, изолейцин, тирозин, триптофан, фенилаланин).

V. Классификация аминокислот по полярности радикалов.

1). Неполярные (гидрофобные): алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин), ароматические (триптофан, фенилаланин), гетероциклическая иминокислота (пролин), серусодержащая (метионин);

2). Полярные (гидрофильные): кислые (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота), основные (лизин, аргинин, гистидин), нейтральные (глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин).