Небелковые азотсодержащие вещества

Небелковые азотсодержащие вещества пищевых продуктов представлены аминокислотами, аммиаком и его производными, пуриновыми азотистыми основаниями, амидами кислот, нитритами, нитратами, алкалоидами. Многие из них являются промежуточными или конечными продуктами белкового обмена растительных и животных организмов и имеют важное биологическое значение. Небелковые азотсодержащие вещества участвуют в образовании специфического вкуса и аромата продуктов. При варке продуктов они переходят в бульон и, видоизменяясь, сообщают ему аромат и вкус. Некоторые из них стимулируют деятельность пищеварительных желез. Из общего содержания азотсодержащих веществ на долю небелковых азотсодержащих соединений приходится 6,5—10 % в мясе животных, 8—38 % — в рыбе, 1,7—30 % —в плодах и овощах. Количество их в продуктах зависит также от степени ферментативного и неферментативного гидролиза белков, происходящего во время переработки и хранения товаров. Свободные аминокислоты находятся в растительных и животных тканях в малых количествах: в свежем мясе —

100-720 мг%, в водорослях — 150—270 мг%. При хранении продуктов их количество увеличивается. Так, в свежеубном картофеле содержится аминокислота тирозин —5-10 мг%. а после семи месяцев хранения — до 40—45 мг%.

Амиак и его органические производные, в частности амины, находятся в продуктах в незначительйых количестве. Повышенное их содержание свидетельствует о гнилостном распаде белков. Например, в живой рыбе имеется 3—9 мг% аммиака, во время хранения его количество возрастает. М е т и л а м и н ы накапливаются в мясе и рыбе в результате разложения липопротеидов и придают продуктам неприятный запах. При гниении белков образуются и ядовитые для человека амины — к а д а в е р и н (из аминокислоты лизина), п у т р е с ц и н (из орнитина), г и с т а м и н (из гис-

тидина). Пуриновые азотистые основания содержатся во многих вкусовых товарах. К ним относятся д и м е т и л к с а н т и н , известный под названием т е о б р о м и н (в какао, шоколаде), и т р и м е т и л к с а н т и н , или к о ф е и н (в кофе, чае). Пиридин и его производные входят в состав витаминов В, РР и др., вкусовых продуктов (перец, табак), ДНК, РНК:

Амиды кислот являются производными жирных кислот, распространены в животных и растительных продуктах. Из амидов кислот аспарагин в большом количестве находится в спарже, капусте (до 0,32 % ) , г л у т а м и н — в свекле (0.5 % ) , горохе, сладком перце и др. Эти амиды образуются в растительных и животных организмах в результате связывания аспарагиновой и глутаминовой кислот с NНз, образующимся в процессе обмена веществ. Амид мочевины (амид угольной кислоты):

содержится в мясе акул и скатов (2000—2750 мг%) и придает ему неприятный запах.

Нитриты (NaNO₂) добавляют в мясо при производстве колбасных изделий, мясных копченостей, солонины для сохранения розово-красной окраски готовых продуктов. Санитарным законодательством Республики Беларусь установлена предельно допустимая норма содержания нитритов, поскольку они оказывают вредное влияние на организм человека. При повышенном их содержании в продуктах образуются н и т р о з а м и н ы (взаимодействие нитритов с вторичными аминами в присутствии водорода):

Нитрозамины очень опасны, так как обладают токсическим и канцерогенным действием. Нитраты находятся в некоторых растительных продуктах: крапиве (до 5 % КМОз в переводе на сухое вещество), тыкве, кабачках и др. Влияние нитратов на организм человека зависит от дозы, длительности поступления в организм, возраста человека и т.д. Перечень болезней, вызываемых нитратами, весьма обширен — от нитратного отравления до хронического действия на иммунную, нервную и сердечно-сосудистую системы. Предельно допустимая доза нитратов для человека не должна превышать 5 мг на 1 кг массы тела. В организме человека под влиянием кишечной микроф лоры происходит восстановление нитратов в нитриты, которые всасываются в кровь и блокируют центры дыхания. Кроме того, при продолжительном хранении овощей, особенно с высоким исходным содержанием нитратов, некоторая

часть их переходит в нитриты. Предельно допустимая концентрация нитратов для белокочанной капусты составляет 500 мг/кг, картофеля — 250, свеклы — 1400 мг/кг.

55. Строение и свойства ферментов  — это вещества белковой природы, катализи­рующие процессы распада и синтеза в животных и расти­тельных организмах. Они играют огромную роль в процессах питания и обмена веществ. Не меньшее значение имеют фер­менты в процессах хранения и производства пищевых про­дуктов.

По характеру своего действия ферменты относятся к био­катализаторам и вырабатываются только в клетках живот­ных, растений и микроорганизмов, но проявляют свое дей­ствие не только в клетках, но и будучи выделенными из них. В настоящее время из биологических объектов выделено около 3500 и изучено несколько сотен ферментов. Полагают, что живая клетка может содержать более1000 различных ферментов. Каждый фермент, как правило, катализирует только один тип химической реакции. При этом катализиру­емые в организме ферментативные реакции не сопровожда­ются образованием побочных продуктов, в то время как в ор­ганических реакциях, проводимых с помощью искусствен­ных катализаторов, всегда образуется хотя бы один или не­сколько таких продуктов.

Ферменты делятся на однокомпонентные, являющиеся простыми белками, и двухкомпонентные, в которых белок соединен с небелковой частью, называемой коферментом. В состав ферментов входят витамины B1, В2, В₃, В₆, РР и др., нуклеотиды, атомы железа, меди и др. К однокомпонентным ферментам относятся у р е а з а семян сои, амилаза солода и др., к двухкомпонентным — карбоксилаза, каталаз а и др.

Будучи белковыми веществами, ферменты находятся в коллоидном состоянии, при нагревании и добавлении солей тяжелых металлов инактивируются, являются амфотерными электролитами, высаливаются при добавлении к их раст­ворам нейтральных солей. Для ферментов характерна специфичность действии, высокая каталитическая активность. Специфичность  действия заключается в том, что каждый фермент действует на вещество определенного структурного характера, например фермент сахараза катализирует только сахарозу.

Каталитическая активность ферментов огромна и во много раз превышает активность неорганических катализаторов. Так, для расщепления белков до аминокислот с помощью 25 % серной кислоты при кипячении необходим 20 часов, а под действием фермента трипсина в организме человека этот процесс проходит за 2—3 часа. Ферменты сохраняют аЯ тивность при больших разведениях. Так, пероксидаза дей­ствует при разведении 1:5 ООО ООО.

56. Факторы, влияющие на деятельность ферментов.

На активность ферментов влияют температура, рН среды, влажность и присутствие некоторых химических веществ. Для каждого фермента существует оптимальная температура. Для большинства из них благоприятной температурой является 30—50 °С. При нагревании свыше 80 °С фер­менты разрушаются, при низких (минусовых) температурах активность их резко понижается. Поэтому скоропортящиеся продукты (мясо, рыба, яйца и др.) хранят в охлажденном и замороженном состоянии. При низких (минусовых) темпе­ратурах ферменты действуют, если не вся вода продукта пре­вратилась в лед. Например, липаза не теряет активность при -24 °С. После размораживания ее активность значительно выше первоначальной (до замораживания). Очевидно, плохая сохраняемость размороженных продуктов происходит в результате активизации ферментов.

Оптимальная величина рН для ферментов разная. Так, для мальтазы она равна 6,5—7,2, липазы — 7—7,5, пепсина который выделяется в сильнокислотную среду желудка, — 1,5 - 2,5. Незначительные сдвиги значения рН замедляют и прекращают действие ферментов.

Повышение содержания влаги в продукте до определенного момента усиливиет деятельность фермента, поэтому, например, интен-'ишюсть дыхания влажного зерна выше, чем сухого.

На активность ферментов влияет присутствие в растворах некоторых химических веществ. Одни из них повышают активность ферментов и называются активаторами, другие понижают активность и называются ингибиторами-парализаторами. Например, этилен ускоряет, а углекислый газ за­медляет ферментативные процессы дозревания яблок, груш. Активаторами ферментов являются ионы метал-Na⁺, К+, Rb⁺, Mg²⁺, Са²⁺, Cu²⁺, Fe²⁺ и соединения, со­держащие сульфгидрильные группы SH, а также HCN, H₂S. Ингибиторами ферментов являются соли тяжелых метал­лом, осаждающие ферменты, и вещества, ослабляющие действие ферментов, например окислители Н2О2 и бромат ка­лия, тормозящие действие протеаз.

Специфические ингибиторы действуют только на определенные ферменты. Так, синильная кислота действует только на окислительные ферменты, содержащие в ак­тином центре железо или медь. Синильная кислота вступа­ет в соединение с металлами, и фермент теряет активность.

Сущность действия ингибиторов в большинстве случаев состоит в том, что они соединяются с активными группами или активными центрами молекулы фермента.

Активность ферментов зависит от состояния вещества, на которое они оказывают действие. Так, денатурированные белки быстрее гидролизуются, чем те же белки в коллоидном состоянии; разрушенные крахмальные зерна гидролизуются быстрее, чем целые, и т.д.

Номенклатура ферментов

В начальный период развития учения о ферментах им вали названия без определенной системы, по случай признакам, названию субстрата или типу катализируемой реакции. Так, фермент пепсин получил название от греческого слова «пепсис» — перевариваю, папаин — от сока папайи, богатого ферментом.

В 1961 г. постоянным комитетом по ферментам при Международном биохимическом союзе была разработана современная номенклатура и классификация ферментов, в соответствии с которой название ферментов составлялось из химического названия субстрата или названия той реакции которая осуществлялась ферментом. К латинскому названию корня субстрата, на который действует фермент, или названию процесса, катализируемого данным ферментом добавлялось окончание «аза» — мальтаза, лактаза. При этом для многих ферментов сохранились старые названия —трипсин, папаин и др.

58. Классификация ферментов. По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов. Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии. Каждый класс содержит подклассы. Оксидоредуктазы.К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие с участием двух субстратов окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Различают следующие основные оксидоредуктазы: аэробные дегидрогеназы, анаэробные дегидрогеназы, каталазу и пероксидазу.

Трансферазы.К классу трансфераз относят ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и радикалов. Различают трансферазы, катализирующие перенос одноуглеродных остатков, ацильных, гликозильных, альдегидных или кетонных, нуклеотидныхостатков, азотистых групп, остатков фосфорной и серной кислот и др. Например: фосфотрансферазы, гликозилтрансферазы и др.

Гидролазы.В класс гидролаз входит большая группа ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды. Наименование их составляют по форме «субстрат-гидролаза». К ним относятся: эстеразы – ферменты, катализирующие реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров; амидазы, ускоряющие разрыв амидных связей, отличных от пептидных, и протеазы др.

Лиазы.К классу лиаз относят ферменты, катализирующие разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем. Они играют важную роль в превращении органических веществ. В эту группу входят декарбоксилазы (карбокси-лиазы), углерод-кислород-лигазы  и др.

Изомеразы - класс ферментов, катализирующих превращение некоторых органических веществ в их изомеры например глюкозофосфорную кислоту во фруктозофосфорную. Ферменты этой группы играют большую роль в обмене ществ, катализируя превращение важных промежуточ продуктов брожения и дыхания.

Лигазы - катализируют реакции соединения друг с другом двух молекул органических веществ, присоединение отдельных аминокислот к транспортным РНК ацетильных остатков к коферменту.

59. Характеристикаферментов. Ферменты - это белки-катализаторы химических реакций. Они контролируют почти все метаболические процессы, протекающие в организме, путем связывания суб-стратов - исходных веществ ферментативных реакций - и их химического превращения в продукты реакции.
Ферменты, как и все белки, состоят из аминокислот и имеют первичную, вторичную, третичную и в большинстве случаев четвертичную структуру. В молекуле энзима выделяют активный центр - участок, ответственный за присоединение (связывание) субстрата и его превращения, - и регуляторные (аллостерические) центры, расположенные по всей молекуле фермента и регулирующие его активность.

По типу катализируемой реакции ферменты разделяют на 6 классов:
1. Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции. Пример - алкогольдегидрогеназа, окисляющая этиловый спирт до ацетальдегида.
2. Трансферазы катализируют реакции переноса функциональных групп (метальной, аминогруппы, кетогруппы и др.) между веществами. К этому классу ферментов относятся, например, аминотрансферазы - ас-парагиновая и аланиновая.
3. Гидропазы катализируют реакции гидролиза - распада сложных веществ с присоединением воды. Пример - ферменты желудочно-кишечного тракта (пепсин, амилаза, липаза), гидролизующие пищевые вещества.
4. Лиазы катализируют распад веществ с образованием двойных связей (без участия воды) или добавление групп по месту двойных связей. Пример - декарбоксилазы аминокислот, отщепляющие СОг и образующие амины.
5. Изомеразы катализируют различные виды изомеризации, включая перенос групп внутри одной молекулы. Пример - триозофосфатизомераза, катализирующая взаимные превращения триозофосфатов.
6. Лигазы, или синтетазы, катализируют реакции образования сложных веществ из более простых с затратой энергии макроэргической связи (чаще с распадом АТФ). 

Значение ферментов

В основе процессов, происходящих при изготовлении хранении многих пищевых продуктов, лежат ферментатные изменения, вызываемые деятельностью тканевых ферментов или ферментных препаратов и ферментов, выделяемых микроорганизмами.

Изучение механизма действия ферментов помогает вы нить процессы, происходящие при посмертном созревая мяса и рыбы, дозревании плодов, изготовлении пива, сок вина, сыров, чая, кофе, табака и т.д. и дает возможность установить сроки и необходимые условия хранения (температуру, влажность, газовый состав среды) продуктов. Например, в клубнях картофеля наблюдается минимальная активность ферментов (естественно, и минимальная интенсивность дыхания) при температуре 4 °С. Более высокая к более низкая температура до определенного предела способствует активизации ферментов. Поэтому оптимальной для хране­ния картофеля в зимний период является температура 4 °С. Ферментативные процессы в яблоках резко замедляются при хранении их в среде с пониженным содержанием O2 —3 %и повышенным количеством С0₂ (3—5 %) по срав­нению с обычной атмосферой. Такая газовая среда рекомендована для увеличения срока хранения этих плодов.

Ферментные препараты широко используются в пищевой промышленности для получения аминокислот из небелкового сырья.

Протеолитические ферменты применяются в производ­стве хлеба, при переработке рыбы, для обработки сырной массы; пектазы — при изготовлении плодовых соков и пива; амилазы — в производстве хлеба, пива; протеиназы — для смягчения мяса и т.д.

61. Значение витаминов в питании и связь их с ферментами

Витамины представляют собой группу сравнительно низкомолекулярных органических соединений разнообразного химического строения, объединенных по признаку ихстрогой необходимости для питания животного и человече­ского организма. По сравнению с основными питательными псществами — белками, жирами и углеводами витамины требуются в ничтожно малых количествах и выполняют в организме те или иные каталитические функции.

Основным поставщиком витаминов для человека и жи­вотных являются растения, где они синтезируются. Длительное отсутствие в пище того или иного витамина иызывает заболевание, которое носит название «авитамноз».

Встречаются заболевания, которые носят название гипервитаминозы. Они связаны с избыточным поступление в организм витаминов. Гипервитаминозы бенно опасны в детском возрасте.

Повышенная потребность в витаминах возникает при усиленной физической нагрузке, переохлаждении организма, ряде заболеваний желудочно-кишечного тракта, у женщин во время беременности.

В результате длительных исследований было установле­но, что существует тесная связь между витаминами и фер­ментами. Взаимоотношения витаминов и ферментов харак­теризуются, с одной стороны, тем, что некоторые витамины получаются в результате ферментативных реакций (напри_: мер, при ферментативном гидролизе каротина получается витамин А), а с другой — что некоторые витамины рассматриваются в настоящее время как составные части молекулы ферментов. Витамин С также рассматривается как активная группа, участвующая в окис­лительно-восстановительных процессах.

В зависимости от вида продуктов добавление витаминов имеет целью ревитаминизацию, стандартизацию, обогаще­ние, витаминизацию или специальное воздействие при тех­нологической переработке продуктов питания. Ревитаминизация заключается в добавлении витаминов в те продукты питания, которые теряют их при переработке. В качестве примера можно привести добавление водораство­римых витаминов B1, В₂ и РР к пшеничной муке и обрушен­ному рису, а также жирорастворимых витаминов А и D к обезжиренному молоку. Стандартизация и обогащение витаминами применяют  при производстве фруктовых соков. При обогащении со­ков поддерживают заданную концентрацию витамина С и следуют общему принципу — добавлять прежде всего те ви­тамины, которые содержались в продуктах первоначально. Во многих странах в зимние месяцы добавляют витамин А к молоку. Витаминизация витаминами А и D проводится при изготовлении маргарина, поскольку сам маргарин не содер­жит этих витаминов, но является идеальным их носителем.

Два витамина используются для стабилизации продук­тов питания. Это витамины С и Е, действующие как антиок­сиданты. Они обладают свойством связывать кислород, пред­отвращая тем самым его разрушающее воздействие на пище­вые продукты. Сам антиоксидант при этом разрушается. Свойство растворимости этих витаминов определяет область их применения. Витамин С растворим в воде, витамин Е — в жирах. Поэтому витамин С используется для стабилизации напитков (пива, вина, фруктовых соков), а витамин Е (токо­ферол) для стабилизации жиров и В целях специального воздействия при технологической переработке продуктов питания витамин С, кроме т применяется для обогащения муки с незначительным содержанием клейковины.

В мясоперерабатывающей промышленности витамин С используется для ускорения процесса побурения при посололе, благодаря чему уменьшается добавка NaNО2. Витамин С предохраняет мясо от изменений, вызываемых окислительными процессами, и стабилизирует окраску.

Каротиноиды (провитамин А) используются в пищевой промышленности в качестве безвредных красящих веществ.

Следует отметить, что все витамины, за исключением B12, получают с помощью химического синтеза.

62. Классификация витаминов

Все витамины принято обозначать буквами латинского алфавита, хотя в последнее время витаминам дают более определенные названия, соответствующие их химическому составу или действию в организме.

Витамины делят на две группы: водорастворимые и жирорастворимые. К группе водорастворимых относятся С, РР, В_1; В₂, В₆, В12, В15, Н, Р. К группе жирорастворимых —А, D, Е, К.

63. Химическая природа и биологическая роль водорастворимых витаминов

С (аскорбиновая кислота) относится к числу наиболее важных витаминов. Отсутствие его приводит к развитию такого тяжелого заболевания, как цинга, недоста­ток — различных авитаминозов, вызывающих слабость, утомляемость, восприимчивость к инфекционным болезням. Витамин С является катализатором окислительно-восстановительных процессов, протекающих в живых организмах.

Аскорбиновая кислота легко восстанавливает различные окисленные формы ферментов, превращаясь при этом в дегидроаскорбиновую кислоту, которая затем восстанавлива­ется глютатином.

В организме взрослого человека содержится около 5 г аскорбиновой кислоты. Потребность в витамине С составляет в сутки 100 мг. Прием его свыше 7500 мг вызывает понос, кро­вотечение из десен, боли. Кроме того, высокие дозы витамина С стимулируют образование камней в почках, приводят к развитию сердечно-сосудистых заболеваний.

Большое количество аскорбиновой кислоты находится в свежих плодах и овощах (удовлетворительно сохраняется — и квашеных). Особенно богаты витамином С: капуста — 80 мг%, стручковый перец — 130, лимон— 40, зеленые грец­кие орехи — 1800, черная смородина — 400, шиповник — 2500, картофель — 25, смородина красная — 8-16 мг%.

При длительном хранении плодов и овощей содержание витамина С в них резко уменьшается, так как он расходуется на дыхание (весной картофель, капуста, яблоки почти не содержат витамин С).

Аскорбиновая кислота устойчива в кислых растворах и при этом выдерживает кипячение. При варке, сушке плодов и овощей она легко разрушается.

В1 (тиамин, аневрин) в продук­тах находится в виде солянокислого или бромистоводородного тиамина. Он играет важную роль в регулировании белкового, жирового, водного и особенно углеводного обменов, входит в состав фермента пироватдекарбоксилазы, расщепляющего пировиноградную и некоторые другие кисл.  Укрепляет иммунную систему.

Недостаток витамина вызывает нарушения в деятельности нервной системы, которые проявляются недостаточ ной концентрацей внимания, быстрой умственной и физической утомляемостью, легкой возбудимостью, плохим апетитом.

Главными источниками витамина B1 являются пшеничные и рисовые отруби, зародыши злаков, внутренние органы животных (печень, почки, сердце). Особенно много витамина содержится в дрожжах пивных — 163 285 мг/кг, хлебопекарных — 27—66, говядине — 1,7—2 мг/кг.

Суточная потребность в витамине B1 для взрослого человека составляет 2—3 мг в зависимости от интенсивности труда, а также количества углеводов, поступающих с пищей.

Витамин B1 устойчив при нагревании до 100—120 °С.

Витамин В₂ (рибофлавин) синтезируется только растениями и некоторыми микроорганизмами, относится к желтым красящим веществам — флавинам. Он необходим для нормального обмена веществ (жиров) в организм» и функционирования нервной системы; катализирует пер», нос водорода ферментами.

Недостаточное поступление витамина В₂ с пищей вызывает задержку или даже полную приостановку роста молодого организма в результате снижения окислительных процессов а тканях и ослабления процессов обмена веществ. Часто при авитаминозе возникают заболевания глаз, поражения слизистой оболочки в углах рта, усиленное выпадение волос. |

Суточная потребность человека в рибофлавине составля-2—3 мг.

Важнейшими источниками витамина В₂ являются: дрожжи— 4 мг%, печень и почки быка — до 2,5, яйца — 0,8, молоко —0,2, сыр, творог — 0,4—0,5.

В₂   устойчив при сушке, нагревании и варке; Разрушается в щелочных растворах и под воздействием ультрафиолетовых лучей, высоких температур.

Витамин В₆ (пиридоксин, адермин) является производ­ным м пиридина.

Значение пиридоксина определяется в основном тем, что он входит в виде остатка в состав таких важных ферментов, как аминотрансфераза, декарбоксилаза и др., а также играет огромную роль в превращении аминокислот, процессах обме­ни веществ (особенно азотного) и в деятельности централь­ном нервной системы. При отсутствии или недостатке витамина В₆ у человека наблюдаются воспалительные поражения кожи.

Потребность человека в витамине составляет 1,5—3 мг в сутки.

Находится он в сухих дрожжах, печени, мясе, рыбе — до I мг%, фасоли и горохе — 0,7, пшенице — 0,3, картофеле и Капусте — 0,1—0,2 мг%.

Пиридоксин устойчив к действию высоких температур, разрушается под действием света.

Витамин В9 (фолиевая кислота, фолацин). Как и витамин В₁₂, он оказы вает благотворное влияние при лечении некоторых злокачественных анемий у человека. Недостаток фолиевой кислоты в кормах приводит к задержке роста и процесса кроворерения у животных. Устойчив к кислороду воздуха, высокой температуре; разрушается при длительном воздействии солнечных лучей.

Витамин В9 содержится во многих пищевых продуктов печени говяжьей — 160 мкг%, почках — 45, говядине - 10, молоке — 4, яйцах — 11, салате — 40, шпинате — 53, дрожжах прессованных пекарских — 1080 пивных — 1470 мкг% .

Из-за того, что фолиевая кислота синтезируется микрофлорой кишечника, суточную потребность в ней определить затруднительно.

В 12 это кристаллическое соединение красного цвета. Он является биокатализатором, участвующим в процессах кроветворения.

Отсутствие витамина В₁₂ в организме вызывает анемии. Цианокобаламин необходим также для нормальной деятельности нервной системы. Наличие его в пище способствуй лучшему усвоению растительных белков.

Витамин B1₂ применяется при лечении лучевой болезезни. В организме животных и человека  синтезируется микрофлорой кишечника.

Витамин В12 устойчив при нагревании, разрушается при длительном действии света.

Суточная потребность человека в цианокобаламине составляет 2—5 мкг.

Главными источниками витамина В₁₂ являются следу­ющие пищевые продукты: говядина — 2—8 мкг% , говяжьи почки —- 20—50, печень — 50—130, сердце — 25, корове молоко — 0,2—0,6, сыр — 1,4—3,6.

РРпо характеру действия называют антипеларгическим, так как его отсутствие в организме вызываот пеллагру, что в переводе с итальянского означает «шерша­вая кожа». Витамин РР входит в состав фермента дегидрогеназы и учавствует обмене веществ; устойчив к внешним воздей-миям: свету, кислороду, высоким температурам. Суточная потребность организма в витамине РР составляет  15—25 мг.

Важными его источниками являются: дрожжи — 40 мг, печень — 22, мясо и рыба — 2—6, крупа гречневая 2, капуста — 0,4, молоко — 0,1, хлеб пшеничный 2 сорта — 1,9, грибы сушеные — 40 мг%.

Р (биофлаваноид) иногда называют витамином С2, поскольку при лечении тяжелых форм цинги его также необходимо применять. Он обладает способностью повышать прочность стенок капилляров.

Витамин Р содержится в зеленом горохе, апельсинах, черной смородине, малине, землянике, зеленом чае. Суточная потребность в нем составляет 25—50 мг.