ВОЗНИКНОВЕНИЕ МНОГОКЛЕТОЧНОСТИ 5 страница

После полиаденилирования мРНК подвергается сплайсингу, в ходе процессе которого удаляются копии интронов, которые не кодируют белки, копии экзонов, кодирующих белки, сшиваются и образуют единую молекулу. Редко транскрипты подвергаются сплайсингу во время транскрипции.[3] Сплайсинг катализируется крупным белковым комплексом сплайсосомой, состоящим из белков и малых ядерных РНК, распознающих сайт сплайсинга в последовательности пре-мРНК. Многие пре-мРНК могут быть подвергнуты сплайсингу разными путями, при этом образуются разные зрелые мРНК, кодирующие разные последовательности аминокислот (альтернативный сплайсинг).

Редактирование РНК

Редактирование РНК — процесс, в ходе которого информация, содержащаяся в молекуле РНК изменяется путем химической модификации оснований.

ТРАНСЛЯЦИЯ

Трансляцией называют осуществляемый рибосомой синтез белка из аминокислот на матрице информационной (или матричной) РНК (иРНК или мРНК).

Механизм трансляции

Общая схема трансляции.

Инициация. 1. Узнавание стартового кодона (AUG), сопровождается присоединением тРНК аминоацилированной метионином (М) и сборкой рибосомы из большой и малой субъединиц.

Элонгация. 2. Узнавание текущего кодона соответствующей ему аминоацил-тРНК (комплементарное взаимодействие кодона мРНК и антикодона тРНК увеличено). 3. Присоединение аминокислоты, принесённой тРНК, к концу растущей полипептидной цепи. 4. Продвижение рибосомы вдоль матрицы, сопровождающееся высвобождением молекулы тРНК. 5. Аминоацилирование высвободившейся молекулы тРНК соответствующей ей аминоацил-тРНК-синтетазой. 6. Присоединение следующей молекулы аминоацил-тРНК, аналогично стадии (2). 7. Движение рибосомы по молекуле мРНК до стоп-кодона (в данном случае UAG).

Терминация. Узнавание рибосомой стоп-кодона сопровождается (8) отсоединением новосинтезированного белка и в некоторых случаях (9) диссоциацией рибосомы.

Синтез белка является основой жизнедеятельности клетки. Для осуществления этого процесса в клетках всех без исключения организмов имеются специальные органеллы — рибосомы. Рибосомы представляют собой рибонуклеопротеидные комплексы, построенные из 2 субъединиц: большой и малой. Функция рибосом заключается в узнавании трёхбуквенных (трехнуклеотидных) кодонов мРНК, сопоставлении им соответствующих антикодонов тРНК, несущих аминокислоты, и присоединении этих аминокислот к растущей белковой цепи. Двигаясь вдоль молекулы мРНК, рибосома синтезирует белок в соответствии с информацией, заложенной в молекуле мРНК.[1]

Для узнавания аминокислот в клетке имеются специальные «адаптеры», молекулы транспортной РНК (тРНК). Эти молекулы, имеющие форму клеверного листа, имеют участок (антикодон), комплементарный кодону мРНК, а также другой участок, к которому присоединяется аминокислота, соответствующая этому кодону. Присоединение аминокислот к тРНК осуществляется в энерго-зависимой реакции ферментами аминоацил-тРНК-синтетазами, а получившаяся молекула называется аминоацил-тРНК. Таким образом, специфичность трансляции определяется взаимодействием между кодоном мРНК и антикодоном тРНК, а также специфичностью аминоацил-тРНК-синтетаз, присоединяющих аминокислоты строго к соответствующим им тРНК (например, кодону GGU будет соответствовать тРНК, содержащая антикодон ACC, а к этой тРНК будет присоединяться только аминокислота глицин).

Механизмы трансляции прокариот и эукариот существенно отличаются, поэтому многие вещества, подавляющие прокариотическую трансляцию, в значительно меньшей степени действуют на трансляцию высших организмов, что позволяет использовать их в медицинской практике как антибактериальные средства безопасные для организма млекопитающих.

Процесс трансляции разделяют на

инициацию — узнавание рибосомой стартового кодона и начало синтеза.

элонгацию — собственно синтез белка.

терминацию — узнавание терминирующего кодона (стоп-кодона) и отделение продукта.

Рамка считывания

Поскольку каждый кодон содержит три нуклеотида, один и тот же генетический текст можно прочитать тремя разными способами (начиная с первого, второго и третьего нуклеотидов), то есть в трех разных рамках считывания. За некоторыми интересными исключениями, значимой является информация, закодированная только в одной рамке считывания. По этой причине крайне важным для синтеза белка рибосомой является её правильное позиционирование на стартовом AUG-кодоне — инициация трансляции.

Инициация трансляции

Синтез белка в большинстве случаев начинается с AUG-кодона, кодирующего метионин. Этот кодон обычно называют стартовым или инициаторным. Инициация трансляции предусматривает узнавание рибосомой этого кодона и привлечение инициаторной аминоацил-тРНК. Для инициации трансляции необходимо также наличие определённых нуклеотидных последовательностей в районе стартового кодона. Немаловажная роль в защите 5'-конца мРНК принадлежит 5'-кэпу. Существование последовательности, отличающей стартовый AUG от внутренних совершенно необходимо, так как в противном случае инициация синтеза белка происходила бы хаотично на всех AUG-кодонах.

Процесс инициации обеспечивается специальными белками — факторами инициации (англ. initiation factors, сокращённо IF; эукариотические инициаторные факторы обозначают eIF, от англ. eukaryotes).

Механизмы инициации трансляции у про- и эукариот существенно отличаются: прокариотические рибосомы потенциально способны находить стартовый AUG и инициировать синтез на любых участках мРНК.

У эукариот существуют два механизма нахождения рибосомой стартового AUG. Наиболее распространён, так называемый сканирующий механизм, при котором рибосома, двигаясь вдоль молекулы мРНК от её 5'-конца «сканирует» один кодон за другим, пока не наткнётся на инициаторный AUG. Для привлечения рибосомы к 5'-концу мРНК требуется специальная структура, кэп — 7-метилгуанин, прикреплённый к 5'-концевому нуклеотиду мРНК.

Второй механизм эукариотической инициации трансляции не требует наличия кэп-структуры и позволяет инициировать трансляцию с внутреннего участка мРНК, называется IRES-зависимым механизмом. IRES (от англ. Internal Ribosomal Entry Site, участок внутренней посадки рибосомы) — участок мРНК, обладающий выраженной вторичной структурой, позволяющей ему направлять рибосомы на стартовый AUG. По IRES-зависимому механизму инициируется синтез лишь на небольшой части клеточных мРНК, а также на РНК некоторых вирусов.

Элонгация

Схема РНК-связывающих участков рибосомы. Буквами обозначены участки связывания тРНК. А — аминоацил-тРНК-связывающий участок, Р — пептидил-тРНК-связывающий участок, Е — участок отсоединения тРНК от рибосомы (англ. exit).

В процессе наращивания полипептидной цепи принимают участие два белковых фактора элонгации. Первый (EF1a у эукариот, EF-Tu — у прокариот) переносит заряженную тРНК в А (аминоацил)-сайт рибосомы. После формирования пептидной связи, что катализируется рРНК, и переноса связанной с тРНК пептида из Р-сайта в А-сайт второй белок (EF2 у эукариот, EF-G — у прокариот) катализирует перемещение рибосомы на один триплет. Таким образом петидил-тРНК оказывается вновь в Р-сайте, а «пустая» тРНК в Р-сайте — в Е-сайте. Цикл элонгации завершается, когда новая тРНК с антикодоном, подходящим к кодону в А-сайте доставлена EF1a (или EF-Tu).[источник не указан 665 дней]

Терминация    

Терминация — окончание синтеза белка, осуществляется, когда в А-сайте рибосомы оказывается один из стоп- кодонов — UAG, UAA, UGA. Из-за отсутствия тРНК , соответствующих этим кодонам, полипептидил-мРНК остаётся связанной с Р-сайтом рибосомы. Здесь в действие вступают специфические белки RF1 или RF2, которые катализируют отсоединение полипептидной цепи от мРНК, а также RF3, который вызывает отделение от рибосом от мРНК. RF1 узнаёт в А-участке UAA или UAG; RF-2 – UAA или UGA. С UAA терминация эффективнее, чем с другими стоп-кодонами.

ПОСТРАНСЛЯЦИОННЫЕ

Посттрансляционная модификация — это химическая модификация белка после его трансляции. Это одна из последних стадий процесса биосинтеза белка для многих белков.

Белок представляет собой полипептидную цепь, состоящую из аминокислот. В процессе синтеза 20 аминокислот могут быть включены в его состав. После трансляции посттрансляционная модификация расширяет функциональный состав белка посредством дополнительного присоединения таких групп, как ацетатная (ацетилирование) или фосфатная (фосфорилирование) группы, а также липидов и сахаров (гликозилирование). Посттрансляционная модификация может также включать изменение химической природы аминокислоты (например, трансформацию остатка аргинина в цитруллин) или образование дисульфидной связи в белке. Наблюдается также метилирование аргининовых или лизиновых остатков некоторых белков, например, гистоновых ядерных белков

Специфические пептидазы могут отщеплять небольшие фрагменты белка с N-конца или разрезать полипептидную цепь в середине. Например, молекула инсулина после трансляции дополнительно видоизменяется образованием внутримолекулярной дисульфидной связи, после чего фрагмент пропептида вырезается из середины цепи, что превращает проинсулин в активный инсулин.

Фосфорилирование представляет собой одну из наиболее распространённых посттрансляционных модификаций. Это механизм, контролирующий поведение многих белков (например, активирование или инактивирование фермента).

ВОПРОС24

Структура и виды РНК. Роль РНК в процессе реализации наследственной информации

Рибонуклеи́новые кисло́ты (РНК) — нуклеиновые кислоты, полимеры нуклеотидов, в состав которых входят остаток ортофосфорной кислоты, рибоза (в отличие от ДНК, содержащей дезоксирибозу) и азотистые основания — аденин, цитозин, гуанин и урацил (в отличие от ДНК, содержащей вместо урацила тимин). Эти молекулы содержатся в клетках всех живых организмов, а также в некоторых вирусах.

Клеточные РНК образуются в ходе процесса, называемого транскрипцией, то есть синтеза РНК на матрице ДНК, осуществляемого специальными ферментами — РНК-полимеразами. Затем матричные РНК (мРНК) подвергаются сплайсингу и принимают участие в процессе, называемом трансляцией. Трансляция — это синтез белка на матрице мРНК при участии рибосом. Другие РНК после транскрипции подвергаются химическим модификациям, и после образования вторичной и третичной структур выполняют функции, зависящие от типа РНК.

Для одноцепочечных РНК характерны разнообразные пространственные структуры, в которых часть нуклеотидов одной и той же цепи спарены между собой. Некоторые высокоструктурированные РНК принимают участие в синтезе белка клетки, например, транспортные РНК служат для узнавания кодонов и доставки соответствующих аминокислот к месту синтеза белка, а рибосомные РНК служат структурной и каталитической основой рибосом.

Однако функции РНК в современных клетках не ограничиваются их ролью в трансляции. Так малые ядерные РНК принимают участие в сплайсинге эукариотических матричных РНК и других процессах.

Помимо того, что молекулы РНК входят в состав некоторых ферментов (например, теломеразы) у отдельных РНК обнаружена собственная энзиматическая активность, способность вносить разрывы в другие молекулы РНК или, наоборот, «склеивать» два РНК-фрагмента. Такие РНК называются рибозимами.

Геномы ряда вирусов состоят из РНК, то есть у них она играет роль, которую у высших организмов выполняет ДНК. На основании разнообразия функций РНК в клетке была выдвинута гипотеза, согласно которой РНК — первая молекула, которая была способна к самовоспроизведению в добиологических системах.

Матричная (информационная) РНК — РНК, которая служит посредником при передаче информации, закодированной в ДНК к рибосомам, молекулярным машинам, синтезирующим белки живого организма. Кодирующая последовательность мРНК определяет последовательность аминокислот полипептидной цепи белка [29]. Однако подавляющее большинство РНК не кодируют белок. Эти некодирующие РНК могут транскрибироваться с отдельных генов (например, рибосомальные РНК) или быть производными интронов [30]. Классические, хорошо изученные типы некодирующих РНК — это транспортные РНК (тРНК) и рРНК, которые участвуют в процессе трансляции [31]. Существуют также классы РНК, ответственные за регуляцию генов, процессинг мРНК и другие роли. Кроме того, есть и молекулы некодирующих РНК, способные катализировать химические реакции, такие, как разрезание и лигирование молекул РНК[32]. По аналогии с белками, способными катализировать химические реакции — энзимами (ферментами), каталитические молекулы РНК называются рибозимами.

Участвующие в трансляции

Основные статьи: мРНК, тРНК, рРНК, тмРНК

ВОПРОС25

 Особенности экспрессии тактической ин­формации у про и эукариот

??????????????????????????

ВОПРОС26

Взаимосвязь между геном и признаком. Ген как единица изменчивости. Генные мутации и их классификация. Причи­ны и механизмы возникновения генных мутаций. Мутон. Последствия генных мутаций.

Чем длиннее цепь событий между первичным действием гена и его конечным фенотипическим выражением, тем сложнее эффекты, возникающие в результате единичного нарушения. И наоборот, чем ближе признак (например, способность к синтезу какого-то антигена) к первичному генному продукту, тем проще соответствие между изменением гена и изменением признака. Такое простое соответствие отчетливо видно на примере гемоглобинов человека. Так, различие между нормальным и "серповидноклеточным" гемоглобинами обусловлено изменением одного гена, приводящим к замене глутаминовой кислоты на валин в определенном сайте глобиновой части молекулы. Аналогичные изменения происходят и в других мутантных гемоглобинах<…>. На таком уровне связь между геном и признаком проста и вполне определенна, хотя, с другой стороны, мы знаем, что связь между кодоном и аминокислотой не всегда однозначна<…>. Но и на более высоком уровне, когда при обследовании больных серповидноклеточной анемией (гомозиготных по гену, контролирующему синтез аномального гемоглобина) обнаруживается некоторая совокупность нарушений, мы можем объяснить их наличие единичной аминокислотной заменой, отражающей первичный эффект изменения гена. Сложность взаимосвязи между геном и признаком определяется, таким образом, многостадийным характером пути между первичным эффектом гена и его конечным фенотипическим выражением. Эта многостадийность приводит к тому, что единичное изменение гена сопровождается многими четко различающимися эффектами. Она же объясняет то обстоятельство, что последствия первичного генного эффекта (и тем самым конечный признак) в силу взаимодействия на промежуточных стадиях с продуктами активности других генов подвергаются модифицирующему влиянию этих генов и, конечно, ненаследственных факторов. Ситуация еще более усложняется, если какой-то один ген обладает более чем одним первичным эффектом или если один первичный эффект связан с эффектами многих генов.<…>

3. Генные мутации. Последствия мутаций. Методы выявления генных мутаций

Генные мутации выражаются в изменении структуры отдельных участков ДНК. По своим последствиям генные мутации делятся на две группы: мутации без сдвига рамки считывания и мутации со сдвигом рамки считывания.

Мутации без сдвига рамки считывания происходят в результате замены нуклеотидных пар, при этом общая длина ДНК не изменяется. В результате возможна замена аминокислот, однако из-за вырожденности генетического кода возможно и сохранение структуры белка.

Особую группу образуют ликовые мутации, в результате которых происходит незначительное изменение характеристик конечного продукта. Это связано с заменой аминокислотных остатков в пассивной части белка: такие замены не оказывают существенного влияния на структуру и функции белка. 

Мутации со сдвигом рамки считывания (фреймшифты) происходят в результате вставки или потери нуклеотидных пар, при этом общая длина ДНК изменяется. В результате происходит полное изменение структуры белка.

Однако если после вставки пары нуклеотидов происходит потеря пары нуклеотидов (или наоборот), то аминокислотный состав белков может восстановиться. Тогда две мутации хотя бы частично компенсируют друг друга. Это явление называется внутригенной супрессией.

Мутации со сдвигом рамки считывания составляют ~ 80% от всех генных мутаций. Вставки иначе называются инсерциями, а потери – эксцизиями. Процесс образования вставок называется инсерционным мутагенезом. Инсерционный мутагенез необходимо учитывать в генной инженерии. 

Нонсенс–мутации. Особую группу генных мутаций составляют нонсенс-мутации с появлением стоп-кодонов (замена смыслового кодона на стоп-кодон). Нонсенс-мутации могут возникать как вследствие замен нуклеотидных пар, так и с потерями или вставками. С появление стоп-кодонов синтез полипептида вообще обрывается. В результате могут возникать нуль-аллели, которым не соответствует ни один белок. Соответственно, возможно и обратное явление: замена нонсенс-кодона на смысловой кодон. Тогда длина полипептида может увеличиваться.

Дополнение 1. Существуют особые мутации, влияющие на экспрессию генов у эукариот

1. Мутации, изменяющие степень компактизации ДНК. В гигантских политенных хромосомах и в хромосомах типа ламповых щеток описаны мутации, инактивирующие ген, расположенный в каком-либо одном участке ДНК, т.е. блокирующие декомпактизацию хроматина. Скрещивание гетерозигот по таким регуляторным мутациям в F2 дает расщепление 3:1, указывая на то, что они затрагивают единичные менделирующие факторы.

2. Гомеозисные мутации. Изменяют порядок экспрессии генов. Фенотипический эффект гомеозисных мутаций заключается в превращении одних органов в другие. Например, у мушки дрозофилы мутация группы bithorax, контролирующих развитие грудных и брюшных сегментов у дрозофилы, может приводить к появлению крылоподобных образований вместо галтеров; мутации группы antennapedia выражаются в том, что у насекомых на месте антенн вырастают ножки; мутации ophthalmoptera – развитие крыла из имагинального диска глаза; мутации proboscipedia – развитие ноги или части антенны (в зависимости от температуры) вместо хоботка; у мутантов tumorous head ткани головы замещаются другими типами тканей, включая структуры, характерные для гениталий.

Дополнение 2. Некоторые мутации обладают плейотропным действием, т.е. приводят к изменению сразу нескольких признаков.

Дополнение 3. Мутация в одном гене может подавлять мутации, происходящие в других (неаллельных) генах. Это явление называется межгенной супрессией.

Методы выявления генных мутаций

Сложность выявления генных мутаций связана, во-первых, с рецессивностью большинства мутаций (вероятность их фенотипического проявления ничтожно мала), а во вторых с летальностью многих из них (мутанты не выживают).

Все множество методов выявления генных мутаций можно разделить на две группы: методы генетического анализа и биохимические методы.

1. Методы генетического анализа основаны на скрещивании возможных носителей мутации с тестерными линиями (линиями-анализаторами). Самый простой метод – это скрещивание носителей предполагаемой мутации с соответствующей рецессивно-гомозиготной линией, т.е. обычное анализирующее скрещивание.

Однако этот метод не позволяет выявить неизвестные мутации, а также летальные мутации. Поэтому создаются специальные тестерные линии для учета летальных мутаций.

2. Биохимические методы выявления мутаций исключительно разнообразны и основаны на применении различных методик.

а). Методики, основанные на выявлении определенных биохимических продуктов мутантных генов. Легче всего выявлять мутации по изменению активности ферментов или по утрате какого-либо биохимического признака. Например, у микроорганизмов на селективных питательных средах выявляются ауксотрофные формы, не способные синтезировать определенные вещества (по сравнению с нормальными, прототрофными формами).

б). Методики, основанные на непосредственном выявлении измененных нуклеиновых кислот и белков с помощью гель-электрофореза в сочетании с другими методиками (блот-гибридизации, авторадиографии).

4. Общие закономерности мутационного процесса. Механизмы возникновения генных мутаций

Причины возникновения мутаций

По причинам возникновения различают спонтанные и индуцированные мутации.

Спонтанные (самопроизвольные) мутации возникают без видимых причин. Эти мутации иногда рассматривают как ошибки трех Р: процессов репликации, репарации и рекомбинации ДНК. Это означает, что процесс возникновения новых мутаций находится под генетическим контролем организма. Например, известны мутации, которые повышают или понижают частоту других мутаций; следовательно, существуют гены-мутаторы и гены-антимутаторы.

В то же время, частота спонтанных мутаций зависит и от состояния клетки (организма). Например, в условиях стресса частота мутаций может повышаться.

Индуцированные мутации возникают под действием мутагенов.

Мутагены – это разнообразные факторы, которые повышают частоту мутаций.

Впервые индуцированные мутации были получены отечественными генетиками Г.А. Надсоном и Г.С. Филипповым в 1925 г. при облучении дрожжей излучением радия.

Различают несколько классов мутагенов:

– Физические мутагены: ионизирующие излучения, тепловое излучение, ультрафиолетовое излучение.

– Химические мутагены: аналоги азотистых оснований (например, 5-бромурацил), альдегиды, нитриты, метилирующие агенты, гидроксиламин, ионы тяжелых металлов, некоторые лекарственные препараты и средства защиты растений.

– Биологические мутагены: чистая ДНК, вирусы, антивирусные вакцины.

– Аутомутагены – промежуточные продукты обмена веществ (интермедиаты). Например, этиловый спирт сам по себе мутагеном не является. Однако в организме человека он окисляется до ацетальдегида, а это вещество уже является мутагеном.

Мутон, единица мутирования, т. е. наименьший участок гена, изменение которого — мутация — приводит к возникновению новой (мутантной) формы данного организма.

Мутации, которые ухудшают деятельность клетки в многоклеточном организме, часто приводят к уничтожению клетки (в частности, к программируемой смерти клетки, — апоптозу). Если внутри- и внеклеточные защитные механизмы не распознали мутацию и клетка прошла деление, то мутантный ген передастся всем потомкам клетки и, чаще всего, приводит к тому, что все эти клетки начинают функционировать иначе.

Мутация в соматической клетке сложного многоклеточного организма может привести к злокачественным или доброкачественным новообразованиям, мутация в половой клетке — к изменению свойств всего организма-потомка.

В стабильных (неизменных или слабо изменяющихся) условиях существования большинство особей имеют близкий к оптимальному генотип, а мутации вызывают нарушение функций организма, снижают его приспособленность и могут привести к смерти особи. Однако в очень редких случаях мутация может привести к появлению у организма новых полезных признаков, и тогда последствия мутации оказываются положительными; в этом случае они являются средством адаптации организма к окружающей среде и, соответственно, называются адаптационными.

ВОПРОС27

Аллель гена. Изменения нуклеотидной последовательно­сти гена как механизм возникновения явления множественного аллеломорфизма.

Аллель — один из возможных структурных вариантов гена. Аллели (аллельные гены) расположены в определённых участках гомологичных хромосом и определяют развитие одного из альтернативных вариантов какого-либо признака. В конкретном диплоидном организме не может быть более двух аллелей, составляющих аллельную пару. Напр., в знаменитых опытах Г. Менделя по скрещиванию гороха гладкую форму семян определял доминантный аллель (обозначается А), а альтернативный признак – морщинистую форму – рецессивный аллель (обозначается а). Половые клетки содержат какой-либо один из двух аллелей. Хотя для большинства генов известно лишь два аллеля, их число теоретически безгранично. Каждая новая мутация изменяет структуру исходного гена (гена «дикого» типа), т. е. приводит к появлению нового аллеля, который обычно определяет и несколько иной вариант признака. Возникновение серии таких аллелей, контролирующих варианты развития признака, получило название множественного аллелизма (разные аллели могут определять как различные, так и одинаковые варианты признака). Существование в популяции организмов нескольких аллелей одного гена обеспечивает её генетическое разнообразие и имеет важное адаптивное значение. См. также Доминантность, Рецессивность, Гетерозигота, Гомозигота.

Аллелизм, аллеломорфизм, явление парности (в некоторых случаях множественности) альтернативных (взаимоисключающих) признаков организма (например, жёлтая и зелёная окраска семян гороха), обусловленное влиянием на их развитие аллельных генов.

ВОПРОС28

Конверсия генов. Биологическое значение генного уровня организации наследственного материала.

Генная конверсия - рекомбинации между отдельными частями генов.

Термин генная конверсия означает замену некоторой последовательности ДНК гомологичной ей последовательностью . Процесс генной конверсии обычно инициируется формированием гибридной ДНК между двумя частично комплементарными цепями. Как правило, они обычно принадлежат двум двуцепочечным молекулам ДНК ( Baltimore, 1981 ; Meselson, Radding, 1975 ).

В настоящее время используется следующая классификация генной конверсии ( Ohta, 1983 ; Baltimore, 1981 ; Meselson, Radding, 1975 ):

а) генная конверсия может происходить между сестринскими хромосомами по гомологичному локусу ;

б) генная конверсия может происходить между различными локусами в одной или разных хромосомах. Конверсия такого типа может иметь широкое распространение в различных мультигенных семействах.

Дискретность наследственного материала, предположение о которой высказал еще Г. Мендель, подразумевает делимость его на части, являющиеся элементарными единицами,—гены. В настоящее время ген рассматривают как единицу генетической функции. Он представляет собой минимальное количество наследственного материала, которое необходимо для синтеза тРНК, рРНК или полипептида с определенными свойствами. Ген несет ответственность за формирование и передачу по наследству отдельного признака или свойства клеток, организмов данного вида. Кроме того, изменение структуры гена, возникающее в разных его участках, в конечном итоге приводит к изменению соответствующего элементарного признака.

Таким образом, на генном уровне организации наследственного материала обеспечиваются индивидуальное наследование и индивидуальное изменение отдельных признаков и свойств клеток, организмов данного вида.

Реальное существование генного уровня организации наследственного материала дало возможность исследователям при анализе характера наследования отдельных признаков открыть главные закономерности, которые легли в основу наших представлений об организации материального носителя наследственности и изменчивости.

ВОПРОС29

Хромосома, ее химический состав. Структурная организация хрома­тина. Гетерохроматин (конститутивный и факультативный) и эухроматин.

Хромосо́мы (др.-греч. χρῶμα — цвет и σῶμα — тело) — нуклеопротеидные структуры в ядре эукариотической клетки (клетки, содержащей ядро), которые становятся легко заметными в определённых фазах клеточного цикла (во время митоза или мейоза). Хромосомы представляют собой высокую степень конденсации хроматина, постоянно присутствующего в клеточном ядре. Исходно термин был предложен для обозначения структур, выявляемых в эукариотических клетках, но в последние десятилетия всё чаще говорят о бактериальных хромосомах. В хромосомах сосредоточена большая часть наследственной информации.

Изучение химической организации хромосом эукариотических клеток показало, что они состоят в основном из ДНК и белков, которые образуют нуклеопротеиновый комплекс—хроматин, получивший свое название за способность окрашиваться основными красителями.

Как было доказано многочисленными исследованиями (см. § 3.2), ДНК является материальным носителем свойств наследственности и изменчивости и заключает в себе биологическую информацию — программу развития клетки, организма, записанную с помощью особого кода. Количество ДНК в ядрах клеток организма данного вида постоянно и пропорционально их плоидности. В диплоидных соматических клетках организма ее вдвое больше, чем в гаметах. Увеличение числа хромосомных наборов в полипловдных клетках сопровождается пропорциональным увеличением количества ДНК в них.

Белки составляют значительную часть вещества хромосом. На их долю приходится около 65% массы этих структур. Все хромосомные белки разделяются на две группы: гистоны и негистоновые белки.

Гистоны представлены пятью фракциями: HI, Н2А, Н2В, НЗ, Н4. Являясь положительно заряженными основными белками, они достаточно прочно соединяются с молекулами ДНК, чем препятствуют считыванию заключенной в ней биологической информации. В этом состоит их регуляторная роль. Кроме того, эти белки выполняют структурную функцию, обеспечивая пространственную организацию ДНК в хромосомах (см. разд. 3.5.2.2).

Число фракций негистоновых белков превышает 100. Среди них ферменты синтеза и процессинга РНК, редупликации и репарации ДНК. Кислые белки хромосом выполняют также структурную и регуляторную роль. Помимо ДНК и белков в составе хромосом обнаруживаются также РНК, липиды, полисахариды, ионы металлов.