Студопедия

КАТЕГОРИИ:

АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция

Общая характеристика класса гидролаз и их основные подклассы.




Гидролазы – третий класс ферментов. Они катализируют разрыв связей в субстратах (за исключением С-С связей) с присоединением воды.

 

Подразделяются на 13 подклассов.

 

Гидролазы широко представлены ферментами ЖКТ (пепсин, трипсин, липаза, амилаза и др.) и лизосомальными ферментами.

 

Осуществляют распад макромолекул, образуя легко адсорбируемые мономеры.

 

Среди подклассов выделяют группы ферментов, катализирующие гидролиз:

 

3.1. сложных эфиров

3.2. О-гликозидов

3.3. простых эфиров

3.4. пептидов

3.5. не пептидных азот-углеродных связей

3.6. ангидридов кислот

3.7. углерод-углеродных связей

3.8. связей с участием галогена

3.9. связей P-N

3.10. связей S-N

3.11. связей C-P

3.12. связей S-S

3.13 связей C-S

 

Исторически названия гидролаз складывались из названия субстрата с окончанием «аза» - коллагеназа, амилаза, липаза, ДНК-аза.

Наиболее часто встречаются следующие рабочие названия гидролаз:

1) Эстераза – гидролиз сложноэфирных связей

2) Липазы – гидролиз нейтральных жиров (триацилглицеролов)

3) Фосфатазы – гидролиз моноэфиров фосфорной кислоты

4) Гликозидазы – гидролизуют О- и S-гликозидные связи

5) Протеазы, пептидазы – гидролиз белков и пептидов

6) Нуклеазы – гидролиз НК.

 

Систематическое называние образуется

Гидролизуемый субстрат: отделяемая группа гидролаза.

 

Непрямое дезаминирование аминокислот: последовательность реакций, характеристика ферментов, биологическое значение процесса.

Непрямое дезаминирование – основной путь дезаминирования АК.

 

Оно происходит в 2 этапа:

 

1. Трансаминирование – аминокислота передает аминогруппу a-КГ и при этом превращается в кетоформу, а a-КГ – в глутаминовую:

2. Окислительное дезаминирование ГЛУ с выделением аммиака.

a-КГ может вновь вступать в реакции трансаминирования с другой аминокислотой, затем дезаминироваться. Поскольку обе реакции (трансаминирование и дезаминирование глутаминовой кислоты) являются обратимыми, создаются условия для синтеза любой заменимой аминокислоты, если в организме имеются соответствующие a-кетокислоты. Организм человека и животных не наделен способностью синтеза незаменимых аминокислот, из-за отсутствия соответствующих a-кетокислот.

После дезаминирования углеродный скелет аминокислоты либо окисляется в аэробных условиях и служит источником энергии, либо используется в биосинтезе соединений.

 

 

3.    №-фосфоаденозил-5-фосфасульфат (ФАФС) и его участие в обезвреживании токсических соединений.

Молекула H2SO4 находится в виде 3-фосфоаденозин-5-фосфосульфата (ФАФС).

Арилсульфотрансфераза – это фермент, который переносит остаток H2SO4

на молекулу коньюгированного в-ва.

 

Примером сульфатной коньюгации является обезвреживание продуктов гниения триптофана.

 

Задача. Почему при остром алкогольном отравлении нередко наблюдается гипогликемия?

При превращении этанол – ацетальдегид – уксусная кислота происходит восстановление НАД+. При дефиците окисленной формы НАД глюконеогенез не идёт.

4билет










Последнее изменение этой страницы: 2018-04-12; просмотров: 538.

stydopedya.ru не претендует на авторское право материалов, которые вылажены, но предоставляет бесплатный доступ к ним. В случае нарушения авторского права или персональных данных напишите сюда...