Студопедия КАТЕГОРИИ: АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция |
Общая характеристика класса гидролаз и их основные подклассы.
Гидролазы – третий класс ферментов. Они катализируют разрыв связей в субстратах (за исключением С-С связей) с присоединением воды.
Подразделяются на 13 подклассов.
Гидролазы широко представлены ферментами ЖКТ (пепсин, трипсин, липаза, амилаза и др.) и лизосомальными ферментами.
Осуществляют распад макромолекул, образуя легко адсорбируемые мономеры.
Среди подклассов выделяют группы ферментов, катализирующие гидролиз:
3.1. сложных эфиров 3.2. О-гликозидов 3.3. простых эфиров 3.4. пептидов 3.5. не пептидных азот-углеродных связей 3.6. ангидридов кислот 3.7. углерод-углеродных связей 3.8. связей с участием галогена 3.9. связей P-N 3.10. связей S-N 3.11. связей C-P 3.12. связей S-S 3.13 связей C-S
Исторически названия гидролаз складывались из названия субстрата с окончанием «аза» - коллагеназа, амилаза, липаза, ДНК-аза. Наиболее часто встречаются следующие рабочие названия гидролаз: 1) Эстераза – гидролиз сложноэфирных связей 2) Липазы – гидролиз нейтральных жиров (триацилглицеролов) 3) Фосфатазы – гидролиз моноэфиров фосфорной кислоты 4) Гликозидазы – гидролизуют О- и S-гликозидные связи 5) Протеазы, пептидазы – гидролиз белков и пептидов 6) Нуклеазы – гидролиз НК.
Систематическое называние образуется Гидролизуемый субстрат: отделяемая группа гидролаза.
Непрямое дезаминирование аминокислот: последовательность реакций, характеристика ферментов, биологическое значение процесса. Непрямое дезаминирование – основной путь дезаминирования АК.
Оно происходит в 2 этапа:
1. Трансаминирование – аминокислота передает аминогруппу a-КГ и при этом превращается в кетоформу, а a-КГ – в глутаминовую: 2. Окислительное дезаминирование ГЛУ с выделением аммиака. a-КГ может вновь вступать в реакции трансаминирования с другой аминокислотой, затем дезаминироваться. Поскольку обе реакции (трансаминирование и дезаминирование глутаминовой кислоты) являются обратимыми, создаются условия для синтеза любой заменимой аминокислоты, если в организме имеются соответствующие a-кетокислоты. Организм человека и животных не наделен способностью синтеза незаменимых аминокислот, из-за отсутствия соответствующих a-кетокислот. После дезаминирования углеродный скелет аминокислоты либо окисляется в аэробных условиях и служит источником энергии, либо используется в биосинтезе соединений.
3. №-фосфоаденозил-5-фосфасульфат (ФАФС) и его участие в обезвреживании токсических соединений. Молекула H2SO4 находится в виде 3-фосфоаденозин-5-фосфосульфата (ФАФС). Арилсульфотрансфераза – это фермент, который переносит остаток H2SO4 на молекулу коньюгированного в-ва.
Примером сульфатной коньюгации является обезвреживание продуктов гниения триптофана.
Задача. Почему при остром алкогольном отравлении нередко наблюдается гипогликемия? При превращении этанол – ацетальдегид – уксусная кислота происходит восстановление НАД+. При дефиците окисленной формы НАД глюконеогенез не идёт. 4билет |
||
Последнее изменение этой страницы: 2018-04-12; просмотров: 538. stydopedya.ru не претендует на авторское право материалов, которые вылажены, но предоставляет бесплатный доступ к ним. В случае нарушения авторского права или персональных данных напишите сюда... |