Студопедия

КАТЕГОРИИ:

АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция

Роль витамина С в обмене веществ




1. участвует в реакциях гидроксилирования (ЛИЗ→ОЛИ, ПРО→ОПР), что требуется для "сшивок" молекул коллагена в соединительной ткани;

2. участвует в триптофана и диоксиметила с образованием нейромедиаторов (норадреналин и др.);

3. необходим для синтеза кортикостероидов;

4. необходим для образования нейромедиаторов.

Гиповитаминоз С проявляется поражением соединительной ткани – повышенная хрупкость сосудов, пипехии (точечные кровоизлияния на коже), кровоточивость десен.

Авитаминоз Сцинга (скорбут): кровоизлияния во внутренние органы, более выраженные повреждения соединительной ткани.

Суточная потребность витамина С 100-150мг. Она возрастает при инфекционных заболеваниях, стрессовых состояниях, лактации, беременности – до 300 мг/сут.

Источники витамина С: овощи, фрукты, зеленые растения; главные – черная смородина, шиповник, грецкий орех, цитрусовые. В России основным источником его является картофель (10 мг/100 г) и квашенная капуста.

Причины гиповитаминоза С:

1. витамин С неустойчив;

2. он необходим в относительно больших количествах;

3. в организме отсутствуют запасы витамина С.
4. Скелетні мязи

4.Белки саркоплазмы: миоген(проявл активность ферментов гликолиза, тканевого дых), миоглобин(соединение с О2), глобулинХ и миоглобулин. Белки миофибрилл: миозин(АТФазная активность) 10 мол миозина=толстые нити, F-актин –тонкие нити. Актомиозин-временное соедиение актина и миозина(в момент сокращения) Тропомиозин возле желобов нити F-актина, соединяется с тропином образ нативный тропомизин и тропонин (тропонин1-связь с тромбином, тропин2 – связывается с актином, блокирует гидролиз АТФ, тропин3- присоед 4иона Са2+ К азотсодерж. Экстрактивным в-вам относ нуклеотиды (адниловые, цитидиловые, уридиловые), среди кот большое значение имеют АТФ,АДФ,АМФ. Это креатин, креатинфосфат, креатинин, глутаминовая и др аминокислоты, глутамин. Дипиптиды(только в мышцах!): карнозин(гистидин+бета аланин) ансерин(метилкарнозин), которые способствуют мышечному сокращению. Углеводы мышечной ткани Гликоген: 0,2-2%, но мышечная масса настолько велика, что содержание гликогена в мышцах в целом в 2 раза больше, чем в печени. Также содержаться гексозомонофосфаты, триозомонофосфаты, ПВК, молочная кислота, следы глюкозы (свободной почти нет). Липиды – около 1%. Представлены нейтральными жирами в соединительно-тканных волокнах. Холестерол и фосфолипиды – компоненты биомембран. Жирные кислоты играют особую роль в миокарде как источник энергии. Минеральные вещества. K+, Na+ участвуют в передаче возбуждения; также содержаться Ca++, Mg++, Fe++ (особенно много в миоглобине). Биохимия мышечного сокращения Теория Хэнсона и Хаксли: укорочение за счет проникновения нитей актина между нитями миозина. При этом необходимо наличие Са2+. В покое кальций находится в трубочках саркоплазматического ретикулума. Са-зависимая АТФ-аза как бы закачивает Са2+ в трубочки за счет распада АТФ. Т.е. если много АТФ, то свободного Са++ мало.Если возникает раздражение нервного волокна, то Са2+ выходит из саркоплазматического ретикулума за счет изменения проницаемости мембраны, и выход его приводит к взаимодействию головки миозина с актином. Если есть Са2+ и АТФ, то белки продвигаются друг между другом. В покое миозин связан с Mg и АТФ. Если нет расщепления АТФ, то спайки не образуются. Выход Са2+ вызывает распад АТФ и образование спаек.1. SR-Ca2+ ®(нервное возбуждение) SR+ Ca2+ 2. активация актина: А-Тр+ Ca2+ ®А+ Тр- Ca2+ 3. активация АТФ-азы кальция: Миозин-АТФ +Н2О+Са2+®(АТФ-аза) Миозин~Фосфат + АДФ 4. взаимодействие миозина и актина: М~Ф + А ®(+Са2+, +Н2О)М~А + Фн 5. М~А ®(сокращение)М-А+ работа

Для расслабления тоже нужна энергия АТФ:

1. М-А + АТФ®М-АТФ + А

2. связывание Са2+: Т-Са2++SR+АТФ®Т+SR- Са2++ АДФ+Фн

3. связывание тропонина с актином: Т+А®Т-А

 

№9


Флавінові ферменти.

ФЛАВИНОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ, сложные ферменты, простетич. группами к-рых служат производные рибофлавина. У нек-рых Ф. ф. простетич. группой является флавинмононуклеотид (ФМН), к-рый состоит из остатка рибофлавина и фосфорной к-ты. Простетич. группа большинства Ф. ф.— флавинадениндинуклеотид (ФАД), в состав к-рого входит один остаток рибофлавина, два остатка фосфорной к-ты, рибоза и аденин. Ф. ф.— промежуточные переносчики водорода в цепи биологическою окисления.

Флавиновые ферменты осуществляют обратимую реакцию дегидрирования (отщепления- присоединения атомов водорода) от субстрата

 

Сучасна класифікація ферментів

Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы.

Согласно Международной классификации, ферментыделят на шесть главных классов, в каждом из которых несколько подклассов: 1) оксидоредуктазы; 2) трансферазы; 3)гидролазы; 4) лиазы; 5) изомеразы; 6) лигазы (синтетазы)

Оксидоредуктазы.К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие с участием двух субстратовокислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления.

Трансферазы.К классу трансфераз относят ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и радикалов.

Гидролазы.В класс гидролаз входит большая группа ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды.

Лиазы.К классу лиаз относят ферменты, катализирующие разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем.

Изомеразы.К классу изомераз относят ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических игеометрических изомеров.

Лигазы(синтетазы).К классу лигаз относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ (или другого нуклеозидтрифосфата).


3.Біотин


Витамин Н (биотин)

Антисеборейный витамин. Структура: тиофен, соединеный с мочевиной+ боковая цепь (валериановая кислота).

Устойчив при нагревании.

Роль биотина в обмене веществ

Биотин – кофермент карбоксилирования (превращение ацетил-КоА в малонил-КоА в синтезе ВЖК) и кофермент транскарбоксилирования в синтезе пуриновых оснований.

Авитаминоз Н – себорея: покраснение и шелушение сальной кожи на волосистой части головы.

Суточная потребность витамина Н 0,010мг.

Источники: печень, яйца, молоко.

Авитаминоз бывает при употреблении сырых яиц, содержащих авидин (антивитамин Н).

Билет 10
1. ЦИТОХРОМЫ, сложные белки

Цитохром (Cytochrome)

дыхательный пигмент, в состав которого входит белок, связанный сгемом. Цитохромы являются переносчиками электронов в биологических реакциях окисления-восстановления, в частности, в дыхательной цепи митохондрий

Сложные белки построены из двух компонентов - простой белок и небелковое вещество, называемое простетической группой. Простетические группы прочно связаны с белковой частью молекулы.










Последнее изменение этой страницы: 2018-04-12; просмотров: 251.

stydopedya.ru не претендует на авторское право материалов, которые вылажены, но предоставляет бесплатный доступ к ним. В случае нарушения авторского права или персональных данных напишите сюда...