Важнейшие биополимеры соединительной ткани и межклеточного матрикса (коллаген, эластин, протеогликаны), состав, пространственная структура, биосинтез, функции.

Основные компоненты межклеточного матрикса - структурные белки коллаген и эластин, гликозаминогликаны, протеогликаны, а также неколлагеновые структурные белки (фибронектин, ламинин, тенасцин, остеонектин и др.). Коллагены - семейство родственных фибриллярных белков, секретируемых клетками соединительной ткани. Коллагены - самые распространённые белки не только межклеточного матрикса, но и организма в целом, они составляют около 1/4 всех белков организма человека. Молекулы коллагена состоят из трёх полипептидных цепей, называемых α-цепями. Идентифицировано более 20 α-цепей, большинство которых имеет в своём составе 1000 аминокислотных остатков, но цепи несколько отличаются аминокислотной последовательностью. В состав коллагенов могут входить три одинаковые или разные цепи. Первичная структура α-цепей коллагена необычна, так как каждая третья аминокислота в полипептидной цепи представлена глицином, около 1/4 аминокислотных остатков составляют пролин или 4-гидроксипролин, около 11% - аланин. В составе первичной структуры α-цепи коллагена содержится также необычная аминокислота - гидроксилизин. Спирализованные полипептидные цепи, перевиваясь друг около друга, образуют трёхце-почечную правозакрученную суперспиральную молекулу - тропоколлаген. Синтез и созревание: гидроксилирование пролина и лизина с образованием гидроксипролина (Hyp) и гидроксилизина (Hyl); гликозилирование гидроксилизина; частичный протеолиз - отщепление "сигнального" пептида, а также N- и С-конце-вых пропептидов; образование тройной спирали. Коллагены являются основными структурными компонентами органов и тканей, которые испытывают механическую нагрузку (кости, сухожилия, хрящи, межпозвоночные диски, кровеносные сосуды), а также участвуют в образовании стромы паренхиматозных органов.

Эластин обладает резиноподобными свойствами. Нити эластина, содержащиеся в тканях лёгких, в стенках сосудов, в эластичных связках, могут быть растянуты в несколько раз по сравнению с их обычной длиной, но после снятия нагрузки они возвращаются к свёрнутой конформации. Эластин содержит в составе около 800 аминокислотных остатков, среди которых преобладают аминокислоты с неполярными радикалами, такие как глицин, валин, аланин. Эластин содержит довольно много пролина и лизина, но лишь немного гидроксипролина; полностью отсутствует гидроксилизин. Протеогликаны - высокомолекулярные соединения, состоящие из белка (5-10%) и гликозаминогликанов (90-95%). Они образуют основное вещество межклеточного матрикса соединительной ткани и могут составлять до 30% сухой массы ткани. Основной протеогликан хрящевого матрикса называется агрекан. Это очень большая молекула, в которой к одной полипептидной цепи присоединены до 100 цепей хондроитинсульфатов и около 30 цепей кератансульфатов (ёршик). В хрящевой ткани молекулы агрекана собираются в агрегаты с гаалуроновой кислотой и небольшим связывающим белком.

Малые протеогликаны - протеогликаны с низкой молекулярной массой. Они содержатся в хрящах, сухожилиях, связках, менисках, коже и других видах соединительной ткани. Эти протеогликаны имеют небольшой коровый белок, к которому присоединены одна или две цепи гликозаминогликанов. Наиболее изучены декорин, бигликан, фибромодулин, люмикан, перлекан. Они могут связываться с другими компонентами соединительной ткани и оказывать влияние на их строение и функции. Например, декорин и фибромодулин присоединяются к фибриллам коллагена II типа и ограничивают их диаметр. Протеогликаны базальных мембран отличаются значительной гетерогенностью. Это преимущественно гепарансульфатсодержащие протеогликаны (ГСПГ).