Содержание белковых фракций в сыворотке крови в зависимости от возраста у женщин

Диспротеинемия - это нарушение количественного соотношения белковых фракций в крови, встречающееся гораздо чаще, чем изолированное количественное изменение общего белка сыворотки крови. Динамическое наблюдение за изменениями протеинограммы может характеризовать стадию патологического процесса, его длительность и эффективность проводимых лечебных мероприятий.
Повышение фракции альбуминов в крови - гиперальбуминемия - может быть обусловлено обезвоживанием организма, шоковым состоянием. Снижение концентрации альбуминов в крови - гипоальбуминемия - встречается гораздо чаще, например при нефротическом синдроме, заболеваниях печени с нарушением синтезирующей функции, нарушениях питания различного генеза, при обширных ожогах, массивных кровотечениях, опухолях, иногда во время беременности. Также ее может вызвать длительная гормонотерапия, особенно большими дозами лекарственных препаратов.
Повышение уровня фракции а,-глобулинов наблюдается при обострении хронических воспалительных процессов любой локализации, а также при патологических состояниях, сопровождающихся процессами тканевого распада (например, глубокие ожоги, синдром длительного сдавления тканей). Заболевания печени в свою очередь также могут привести к повышению уровня этой фракции белка в крови.
Снижение уровня -глобулинов встречается редко и в основном связано с развитием эмфиземы легких. В третьем триместре беременности возможно физиологическое повышение фракции а,-глобулинов.
Повышение уровня фракции а2-глобулинов наблюдается также при обострении хронических воспалительных процессов гнойного характера (например, тяжелые пневмонии, эмпиема плевры, остеомиелиты), всех заболеваниях с вовлечением в патологический процесс соединительной ткани (коллагенозы, ревматические заболевания). Кроме того, злокачественные новообразования любой локализации, нефротический синдром, стадия восстановления после термических тяжелых ожогов могут стать причиной увеличения процентного содержания а2-глобулинов в протеинограмме. Также спровоцировать повышение показателя данной белковой фракции способен прием некоторых лекарственных препаратов (например оральных контрацептивов).
Снижение уровня а2-глобулинов наблюдается при эндокринных заболеваниях (сахарный диабет) и заболеваниях органов пищеварительного тракта (панкреатиты, гепатиты, особенно токсического или алкогольного генеза).
Фракция В-глобулинов отличается большей стабильностью концентрации по сравнению с другими фракциями протеинового осадка. Повышение этой белковой фракции встречается в основном при заболеваниях печени, гипотиреозе (заболевание щитовидной железы, сопровождающееся снижением ее функции), кровоточащей язве желудка или двенадцатиперстной кишки. Снижение уровня этой белковой фракции в крови встречается редко.
у-глобулины - это особая белковая фракция, участвующая в реакциях иммунитета и состоящая из иммуноглобулинов G, А, М, Е (в порядке уменьшения концентрации), которые являются антителами и обеспечивают организму гуморальный иммунитет, защищая его от инфекций и чужеродных веществ. Таким образом, повышение уровня этой фракции в крови напрямую связанно с повышенной нагрузкой на иммунные механизмы защиты организма. Это могут быть вирусные, паразитарные и бактериальные инфекции, воспалительные процессы любой локализации, ревматические заболевания (системная красная волчанка, васкулиты и др.), аллергические реакции любого генеза, опухолевые новообразования.
Дефицит у-глобулинов может быть первичным и вторичным. Первичное снижение этой белковой фракции встречается редко и может быть физиологическим процессом у детей первого полугодия жизни. Вторичное снижение у-глобулинов наблюдается при тяжелых длительно протекающих инфекциях, приводящих к истощению иммунной системы.
В особых случаях при изучении протеинограммы обращает на себя внимание присутствие большого количества однородного белка - М-белка, как правило, он является иммуноглобулином или даже отдельным компонентом его молекул. М-белок в концентрации 15 г/л сыворотки крови и выше с большой вероятностью свидетельствует о таком тяжелом заболевании, как миеломная болезнь.

Серомукоиды (серогликоиды; гексозы, связанные с серомукоидом) – относятся к группе сывороточных гликопротеинов (сложных белков, в составе которых имеется углеводный компонент).

Серомукоиды обладают выраженными кислыми свойствами, растворимы в хлорной, трихлоруксусной и сульфосалициловой кислотах. Эта фракция, составляя 1% всех белков сыворотки, включает 12% всех углеводов плазмы.

Серомукоиды входят в состав соединительной ткани организма. В случаях повреждения, разрушения её серомукоиды попадают в плазму крови.

Самые разнообразные воспалительные процессы (пневмонии, плеврит, острый ревматизм, туберкулез, диабет, инфаркт миокарда, гломерулонефрит, подагра) приводят к увеличению связанных с серомукоидом сыворотки гексоз. Наибольшее диагностическое значение имеет определение серомукоидов для выявления вяло текущих воспалительных процессов, повышение этого показателя свидетельствует об активации процесса, даже если клинические симптомы еще не проявились. Чаще всего серомукоиды исследуют ревматологи.

Для принятия решения о тиреоидэктомии (хирургическом удалении щитовидной железы) также очень важно определение концентрации серомукоидов.

Показания к назначению анализа. Воспалительные заболевания острые и вяло текущие. Ревматизм.

Подготовка к исследованию. Взятие крови натощак.

Материал для исследования: сыворотка крови.

Единицы измерения: единицы ОП.

Метод определения: турбидиметрический метод Хуерго.

Референтные значения: 0,13 – 0,20 ед.

Повышение значений: Воспалительные и некробиотические процессы: желтушный синдром, злокачественные образования, обострение хронического холецистита, деструктивная форма туберкулеза легких, ревматизм, инфаркт миокарда, инсульт (мозговой).

Снижение значений: нарушение протеосинтетической функции печени: инфекционный гепатит, гепатоцеллюлярная дистрофия, гепатоцеребральная дистрофия, цирроз, в том числе алкогольный; эндокринные патологии; бесплодие; рассеянный склероз.

Примечание. В случаях, когда при повреждениях печени есть сопутствующие заболевания (туберкулез, перитонит, пневмония, язвенный колит), уровень серомукоидов может быть повышен.

Церулоплазмин — медь-содержащий белок (гликопротеин), присутствующий в плазме крови. В церулоплазмине содержится около 95 % общего количества меди сыворотки крови человека^[1].Врожденный дефицит церулоплазмина приводит к дефектам развития головного мозга и печени. Был описан в 1948 году^[2].

Содержание

[убрать]

• 1 Физические свойства церулоплазмина человека
• 2 Физиологическая роль
• 3 Клиническое значение
• 4 Исследования на животных
• 5 См. также
• 6 Примечания
• 7 Ссылки

Физические свойства церулоплазмина человека[править | править вики-текст]

Церулоплазмин человека, благодаря входящим в его состав ионам меди, имеет голубой цвет. Средняя молекулярная масса колеблется в диапазоне 150 000—160 000 г/моль^[3]. На одну молекулу приходится 6-7 ионов меди (Cu⁺²).

До внедрения меди в белок он называется апоцерулоплазмин, после — холоцерулоплазмин.

Показано, что ген церулоплазмина человека подвергается альтернативному сплайсингу.^[4]

Основные аминокислоты церулоплазмина: аспарагиновая, глутаминовая, треонин, глицин, лейцин.

Физиологическая роль[править | править вики-текст]

Церулоплазмин обнаруживается не только в плазме человека и приматов, но и у свиньи, лошади, козы, оленя, собаки, кошки и др. животных. Белок играет важную ферментативную роль — он катализирует окисление полифенолов и полиаминов в плазме^[3] .

Синтез церулоплазмина в печени осуществляют гепатоциты и скорость этого процесса регулируется гормонами. На протяжении всей жизни уровень этого белка в плазме остается стабильным, за исключением неонатального этапа и периода беременности у женщин.

Церулоплазмин не проникает либо слабо проникает через гематоэнцефалический барьер. В мозгечеловека белок производится определёнными популяциями глиальных клеток, связанных с микрососудами, а в сетчатке глаза — клетками внутреннего нуклеарного слоя.^[5] Астроцитамисинтезируется особая форма церулоплазмина,^[6] порождённая альтернативным сплайсингом и содержащая GPI-якорь, она предположительно необходима для выведения железа из клеток ЦНС.^[7]

Клиническое значение[править | править вики-текст]

Сниженные уровни церулоплазмина отмечаются при болезни Вильсона — Коновалова и болезни Менкеса. В первом случае это обусловлено нарушением процесса «нагрузки» апоцерулоплазмина медью вследствие мутации гена ATP7B. Во втором случае нарушен захват меди в кишечнике из-за мутаций гена ATP7A.

Концентрация церулоплазмина также возрастает при воспалительных процессах, травмах.

В ряде исследований отмечаются повышенные уровни церулоплазмина у больных шизофренией.^[8] В единственном на данный момент небольшом исследовании лиц с обсессивно-компульсивным расстройствомтакже были отмечены повышенные уровни церулоплазмина.^[9]

Исследования на животных[править | править вики-текст]

У мышей, нокаутных по церулоплазмину, отмечается отложение железа в мозжечке и стволе мозга, потерядофаминергических нейронов, нарушение двигательной координации.^[10]

Содержание статьи:

• Амилаза крови

• Норма амилазы крови
• Повышение амилазы крови
• Снижение амилазы крови и мочи
• Как сдать анализ на амилазу?
• Липаза
• Норма липазы крови
• Когда липаза крови повышена?
• Когда уровень липазы крови понижен?
• Как подготовится к анализу на липазу?
• Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
• Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови
• Причины повышенной ЛДГ крови
• Как сдать анализ на ЛДГ?
• Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)
• Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови
• Причины высокого АлАТ (АлАТ)
• Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?
• Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)
• Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)
• Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?
• Щелочная фосфатаза (ЩФ)
• Норма щелочной фосфотазы крови
• Причины повышения щелочной фосфотазы
• Причины низкого уровня щелочной фосфотазы
• Как сдать анализ на щелочную фосфотазу?

Сайт предоставляет справочную информацию. Адекватная диагностика и лечение болезни возможны под наблюдением добросовестного врача.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов. Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим. В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называетсяэнзимологией.

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент, а активный центр –кофермент. Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент. Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6, В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.