Нарушение переваривания и всасывания белков. Белковая недостаточность: причины, метаболические и клинические последствия, профилактика.

Непереносимость белков пищи (например, молока и яиц) у взрослых людей. В норме у взрослых людей из кишечника кровь попадают только лишенные антигенных свойств аминокислоты. Однако, у некоторых людей происходит всасывание в ЖКТ недопериваренных пептидов, антигенные свойства которых вызывают иммунные реакций. У новорожденных проницаемость слизистой оболочки кишечника выше, чем у взрослых, поэтому в кровь поступают белки (антитела) молозива, необходимые для создания пассивного иммунитета. Процесс облегчается наличием в молозиве белка — ингибитора трипсина и низкой активностью протеолитических ферментов новорождённых. При заболевании целиакии происходит нарушение клеток слизистой оболочки кишечника, где всасываются небольшие негидролизованные пептиды. Целиакия характеризуется повышенной чувствительностью к глютену — белку клейковины зёрен злаков, употребляемых с пищей человеком. Этот белок оказывает токсическое действие на слизистую оболочку тонкой кишки, что приводит к её патологическим изменениям и нарушению всасывания. Цистинурия, болезнь Хартнапа и некоторые другие, возникают вследствие дефекта переносчиков нейтральных аминокислот в кишечнике и почках. Описана врождённая патология, связанная с дефектом фермента 5-оксопролиназы. При этом с мочой выделяется оксопролин. У этих больных нарушены транспорт аминокислот в ткани и их метаболизм в клетках.

Пути образования пула аминокислот в крови и его использование в организме. Реакции  переаминирования, роль витамина В₆ в этих реакциях. Диагностическое значение определения активность трансаминаз АСТ и АЛТ.

Источниками АК в организме являются белки пищи, белки тканей и синтез АК из углеводов. В сутки у человека распадается на АК около 400г белков, примерно такое же количество синтезируется. Специальной формы депонирования АК, подобно глюкозе (в виде гликогена) или жирных кислот (в виде ТГ), не существует (исключение - казеин молока). Поэтому резервом АК служат все белки тканей, но преимущественно белки мышц (т.к. их много).

Преаминирование — реакция переноса α-аминогруппы с АК на α-кетокислоту, в результате чего образуются новая α-кетокислота и новая АК. Процесс переаминирования легко обратим, при нем общее количество АК в клетке не меняется. Реакции катализируют аминотрансферазы, коферментом которых служит пиридоксальфосфат — производное витамина В6 (пиридоксина).

АСТ и АЛТ являются органоспецифичными ферментами, их определяют в крови для диагностики заболеваний печени, сердца и, в меньшей степени, скелетных мышц. Соотношение активностей АСТ/АЛТ называют «коэффициент де Ритиса». В норме он равен 1,33±0,42. При инфаркте миокарда активность ACT в крови увеличивается в 8—10 раз, а АЛТ — в 1,5—2,0 раза, коэффициент де Ритиса резко возрастает. При гепатитах активность АЛТ в сыворотке крови увеличивается в - 8—10 раз по сравнению с нормой, a ACT — в 2—4 раза. Коэффициент де Ритиса снижается до 0,6.

Реакции прямого и непрямого дезаминирования аминокислот, значение реакций, роль глутаминовой кислоты.

Дезаминирование АК — реакция отщепления α-аминогруппы от АК, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота и выделяется молекула аммиака. Дезаминирование бывает прямым и непрямым.

Прямое дезаминирование - это дезаминирование, которое происходит в 1 стадию с участием одного фермента. Прямому дезаминированию повергаются глу, гис, сер, тре, цис.

Существует 5 видов прямого дезаминирования АК: окислительное; неокислительное; внутримолекулярное; восстановительное; гидролитическое.

Непрямое дезаминирование - это дезаминирование, которое происходит в 2 стадий с участием нескольких ферментов. Оно характерно для большинства АК, так как они не способны к прямому дезаминированию (нет ферментов). На первой стадии происходит одна и несколько реакций переаминирования с участием аминотрансфераз, в результате аминогруппа АК переходит на кетосоединение (α-КГ, ИМФ). На второй стадии происходит реакция дезаминирования аминосоединения (глу, АМФ), в результате чего образуется аммиак.

Глутаматдегидрогеназа (глу-ДГ) - олигомер, состоящий из 6 субъединиц, содержит кофермент НАД+. Глу-ДГ катализирует обратимое дезаминирование глу, очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц. Глу-ДГ аллостерически ингибируют АТФ, ГТФ, НАДH2, активирует избыток АДФ. Индуцируется Глу-ДГ стероидными гормонами (кортизолом).