Студопедия

КАТЕГОРИИ:

АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция

Функции белков плазмы крови.




1. Обеспечивают вязкость крови.

2. Поддерживают осмотическое и онкотическое давление крови.

3. Входят в состав буферных систем. Поддерживают рН крови.

4. Транспортная функция.

5. Защитная функция.

6. Пластический материал (альбуминовая фракция).

Следующий вид простых белков протоны и дистоны. Эти белки отличаются высоким содержанием диаминомонокарбоновых кислот. Большое количество этих кислот содержится в молоках рыб.

Важным простым белком является коллаген. Этот белок входит в состав костной, хрящевой и соединительной ткани. Волокна этого белка отличаются высокой прочностью. Он находит широкое применение в пищевой промышленности, для приготовления заливных блюд, студней и т.д. (имеет коммерческое название – желатин).

Белок эластин входит в состав суставных тканей, связок и сухожилий. Отличается небольшим набором аминокислот и высокой прочностью.

В составе молекулы белка кератина содержится большое количество серосодержащих аминокислот (цистин, цистеин, метионин). Белок входит в состав кожного эпителия, шерсти, рогов, копыт животных.

Наиболее важными из растительных белков являются глютенины и пролактины. Они содержатся в зернах злаковых культур (пшеница, рожь, овес, ячмень). Но в них содержится небольшое количество такой важной незаменимой аминокислоты, как лизин.

Сложные белки.

К ним относятся протеиды, которые состоят из белка и нуклеиновой кислоты. Белковая нить обычно в нуклеопротеидах обвивает нити нуклеиновых кислот, поддерживая тем самым стромовидную структуру нуклеопротеида. Хромопротеиды – это сложные белки, содержащие в своей структуре сложно организованные комплексы, в состав которых входят металлы. Наиболее важным представителем хромопротеида является гемоглобин – это сложный белок, содержащийся в эритроцитах крови. Он состоит из белка глобина и 4-х молекул гема. Гем присоединяет к себе 2-х валентное железо. Существует два вида гемоглобина: гемоглобин А и F (А- это гемоглобин взрослых животных, F – это гемоглобин плодов. Он обладает большое сходство с кислородом и способен его депонировать. Оксигемоглобин НвО – переносит кислород. Гемоглобин, который отдал кислород - называется восстановленным или редуцированным. Гемоглобин, который связал углекислый газ - называется карбогемоглобином.

К патологическим соединениям гемоглобина, в которых железо из двухвалентного состояния переходит в трехвалентное состояния (не способное связывать кислород) – называется карбоксигемоглобином. Это гемоглобин, связанный с угарным газом. Метгемоглобин, образуется под воздействием сильных окислителей (анилин, перманганат калия КМnO4). Соляно-кислый гематин, образуется под действием соляной кислоты. В этом соединении железо тоже трехвалентное. Миоглобин – данный вид гемоглобина содержится с мышечной ткани. Молекулярная масса глобина в миоглобине меньше, чем в гемоглобине, поэтому он тоже способен к депонированию кислорода. Важным элементом, входящим в состав хромопротеида является железо. Эти два белка тесно связаны с транспортом кислорода. Содержание гемоглобина в крови является важным показателем, характеризующим состояние здоровья человека и животных.

К сложным белкам относятся липопротеиды. В таких белках имеется липидная часть, которая может быть представлена фосфолипидами, стеринами, или стероидами. В состав гликопротеидов входят различные соединения углеводов. Многие из этих белков обладают иммунными свойствами. В состав этих кислот входят глюкуроновая и гексуроновая кислоты.

 

Протеины (простые) Протеиноиды Протеиды (сложные)
Альбумины Кератин Хромопротеиды
Глобулины Эластин Липопротеиды
  Гистоны   Коллаген Нуклеопротеиды (ДНК или РНК и простой белок – гистона)
  Протамины   Фибраин (белок шелка) Фосфопротеиды (фосфорная кислота, простой белок, казеин)
Проламины   Гликопротеиды
  Глютамины   Металлопротеиды (ферретин, трансферин, гемосидемин)

 

По структуре строения белки бывают глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки состоят из макромолекул шаровидной, эллипсоидной формы. Они хорошо растворимы в воде, то есть обладают гидрофильностью. Содержатся в основном в биологических жидкостях: в крови, лимфе, протоплазме клеток. Так как основой жизнедеятельности живого организма служит обмен веществ (метаболизм), то эти белки выполняют основную метаболистическую функцию.

Фибриллярные или волокнистые белки – состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, соединенных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частями кожи и сухожилий (коллаген, желатин), волоса и рога (кератин), мышц (миозины) и др. В организме они выполняют механические функции, хотя некоторые обладают биологической активностью. Фибриллярные белки при комнатной температуре обычно нерастворимы в воде, однако способны набухать в ней, что говорит об их гидрофильных свойствах.

Характер связей в фибриллярных и глобулярных белках одинаков. Молекулярная масса обоих основных структурных видов белка примерно одинакова, но форма значительно отличается. У фибриллярных белков длина макроглобул в сотни и тысячи раз превышает их толщину.

Современные методы изучения структуры и свойств белков.

В настоящее время белки активно исследуются с помощью рентгеноструктурного анализа, газовой хромографии, электронной микроскопии, электрофореза, гель-фильтрации, радиоизотопных, иммуноферментных методов. В настоящее время при изучении белков используют метод масс-спекрофотометрии.

Протеоника – это наука об изучении белков закодированного в геноме определенного организма и их взаимодействия между собой. Название этой науки предложено 1995 г., а 2001 г. была создана новая организация НИРО.

Плотная соединительная ткань

Характеризуется сильным развитием волокон, которые обеспечивают ей плотность и прочность. Существует два вида соединительной ткани: неоформленная и оформленная.

Плотная неоформленная ткань. Коллагеновые волокна располагаются хаотично. Между ними находятся клетки фибробласты и фиброциты. Эта ткань встречается в сетчатом слое кожи, в оболочках покрывающих суставы и внутренние органы.

Плотная оформленная ткань состоит из волокон, плотно располагающихся друг к другу. Волокна объединены в пучки первого порядка, затем пучки первого порядка объединены в пучки второго и третьего порядка. В такой ткани присутствуют коллагеновые волокна, мало эластичных волокон и аморфного межклеточного вещества. Она встречается в сухожилиях, связках и фасциях.

Жировая ткань

Относится к соединительным тканям. Она является депо питательных веществ. Встречается в виде подкожной жировой клетчатки, в виде прослоек мышечной ткани, и на поверхностях многих внутренних органов. Эта ткань интенсивно образуется при избыточном или хорошем кормлении сельскохозяйственных животных. Она выполняет терморегулирующую функцию. У домашних животных жировая ткань называется белым жиром. Белый жир состоит из клеток, полностью заполненных липидами или жировыми веществами. Ядро и цитоплазма полностью оттеснены на периферию (липоиды). У животных залегающих в зимнюю спячку жировые клетки бурого цвета содержат много включений жировых веществ.










Последнее изменение этой страницы: 2018-04-12; просмотров: 262.

stydopedya.ru не претендует на авторское право материалов, которые вылажены, но предоставляет бесплатный доступ к ним. В случае нарушения авторского права или персональных данных напишите сюда...