Неокислительное дезаминирование

В печени человека присутствуют специфические пиридоксальфосфатзависимые ферменты сериндегидратаза, треониндегидратаза, катализирующие реакции неокислительного дезаминирования аминокислот серина и треонина.

Внутримолекулярное дезаминирование

Внутримолекулярное дезаминирование характерно для гистидина. Реакцию катализирует гистидаза (гистидин-аммиаклиаза). Эта реакция происходит только в печени и коже.

2. метаболизм фенилаланина и тирозина. Нарушение обмена.

Фенилаланин - незаменимая аминокислота, так как в клетках животных не синтезируется её бензольное кольцо. Тирозин - условно заменимая аминокислота, поскольку образуется из фенилаланина. Содержание этих аминокислот в пищевых белках (в том числе и растительных) достаточно велико. Фенилаланин и тирозин используются для синтеза многих биологически акт в-в.

1. Метаболизм феиилаланин аОсновное количество фенилаланина расходуется по 2 путям:включается в белки;превращается в тирозин.

Превращение фенилаланина в тирозин прежде всего необходимо для удаления избытка фенилаланина, так как высокие концентрации его токсичны для клеток. Образование тирозина не имеет большого значения, так как недостатка этой аминокислоты в клетках практически не бывает.Основной путь метаболизма фенилаланина начинается с его гидроксилирования (рис. 9-29), в результате чего образуется тирозин. Эта реакция катализируется специфической монооксиге-назой - фенилаланингидр(жсилазой, кофермен-том которой служит тетрагидробиоптерин (Н₄БП). Активность фермента зависит также от наличия Fe²⁺. Реакция необратима. Н₄БП в результате реакции окисляется в дигидробиоптерин (Н₂БП). Регенерация последнего происходит при участии дигидроптеридинредуктазы с использованием NADPH + H⁺.

2. Особенности обмена тирозина
в разных тканях.Обмен тирозина значительно сложнее, чем обмен фенилаланина. Кроме использования в синтезе белков, тирозин в разных тканях выступает предшественником таких соединений, как катехоламины, тироксин, меланины, и ка-таболизируется до СО₂ и Н₂О.