Третичная структура белка. Силы, поддерживающие третичную структуру. Глобулярные белки.

Третичная структура белка постоянна и своеобразна для каждого белка.

Определяется размером, полярностью R-групп (аминокислотных радикалов), их формой и последовательностью.

Полипептидная спираль закручивается и укладывается определенным образом.

Формирование третичной структуры белка приводит к образованию особой конфигурации белка- глобулы. Его образование происходит благодаря разным типам нековалентных взаимодействий: гидрофобных, ионных, водородных. Между остатками аминокислоты цистеина возникают дисульфидные мостики.

Гидрофобные связи - слабые связи между неполярными боковыми цепями которые возникают в результате взаимного отталкивания молекул растворителя. При этом скручивается белок так, что гидрофобные боковые цепи погружены вглубь молекулы и защищают ее от взаимодействий с водой, а снаружи расположены боковые гидрофобные цепи.

Третичную структуру имеют большинство белков:

Альбумины: Они растворимы в воде, свёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мышечной ткани, молочный альбумин. Поддерживают онкотическое давление плазмы крови, выполняют транспортные функции

Глобулины:Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей.

Более концентрированными растворами солей они вновь осаждаются; осаждение происходит при меньшей концентрации, чем та, которая необходима для осаждения альбуминов. Эти белки являются очень слабыми кислотами. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мышечной ткани, глобулин белка куриного яйца. Выполняют транспортную и защитную функцию.

Гистоны:Белки основного характера. Находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных тельцах.- эритроцитах.

Протамины:Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли; содержатся (в виде нуклеопротеинов) в сперматозоидах рыб.

Проламины:Находятся в зернах различных хлебных злаков. Замечательной их особенностью является растворимость в 80% -ном спирте. Представителем этих белков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины.

Четвертичная структура белка.

Некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет третичную структуру. Для таких белков введено понятие четвертичной структуры, которая представляет собой организацию нескольких полипептидных цепей с третичной структурой в единую функциональную молекулу белка. Типы связей в структуре: гидрофобные, водородные, электростатические, ионные.

Электростатические связи возникают между электроотрицательными и электроположительными радикалами аминокислотных остатков.

Для одних белков характерно глобулярное размещение- глобулярные белки. К ним относятся некоторые гормоны, антитела, транспортные белки. Легко растворяются в воде и растворах солей.

Для других белков характерно объединение в спиральные структуры- фибриллярные белки. Несколько а-спиралей (альфа) свиваются вместе, подобно волокнам в кабеле. Фибриллярные белки не растворимы в воде.

Функции белков в живых организмах.

1. Структурная (строительная)

Белки входят в состав мембран, микротрубочек и микронитей, которые выполняют роль цитоскелета.

2. Защитная

Белки, вырабатываемые лимфоцитами- антитела- способны распознавать и обезвреживать бактерии, вирусы и т.п. Белки принимают участие в свертывании крови.

3. Сигнальная

Обеспечивают избирательную реакцию на определенные вещества и поглощение клеткой этих веществ. Связываются с мембраной или клеткой и передают об этих веществах на другие участки мембраны или клетки.

4. Двигательная

Обеспечивают способность клетки двигаться, изменять форму. Функционируют белки в скелетных мышцах и др. клетках.

5. Регуляторная

Регулируют рост, половое созревание, половые циклы, изменение покровов, активность обмена веществ.

6. Транспортная

Белки транспортируют неорганические ионы, газы, специфические органические вещества. В крови есть белки, узнающие и связывающие гормоны и несущие их к определенным клеткам.

7. Запасающая

Могут запасаться в яйцах птиц, пресмыкающихся.

8. Питательная

Зародыши семян некоторых растений потребляют на первых этапах развития белки, которые были отложены в запас.

9. Энергетическая

При расщеплении белков освобождается энергия. Белки как источник энергии используются редко, только когда истощаются запасы углеводов и жиров.

10. Каталитическая

Эту функция выполняют белки- ферменты, которые ускоряют биохимические реакции в организме.

11. Функция антифриза

В плазме крови некоторых живых организмов есть белки, которые предотвращают ее замерзание при низких температурах.

Каталитическая функция белков. Особенности ферментов, отличающие их от

Небиологических катализаторов.

Каталитическая функция- функция ускорения биохимических реакций в организме, выполняемая ферментами.

Ферменты- биологические катализаторы белковой природы, которые значительно ускоряют биохимические реакции.

В отличие от небиологических катализаторов, ферменты ускоряют реакции при обычных условиях. С помощью ферментов сложные реакции в организме проходят за несколько секунд, а с обычными катализаторами такая реакция проходила бы более продолжительное время. В ферментативных реакциях не образуются побочные продукты (выход конечного продукта почти 100%). В процессе преобразований ферменты не разрушаются, поэтому небольшое их количество способно катализировать химические реакции большого количества веществ. Все ферменты- белки и имеют характерные для них свойства и могут катализировать лишь определенные реакции.

Ферменты уменьшают энергию активации, т.е. уровень энергии, необходимый для предания реакционной способности молекулам. Энергия активации - энергия, расходуемая на разрыв определенной связи для хим.взаимодействия двух соединений.