Студопедия КАТЕГОРИИ: АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция |
Изменения активности сыворочных ферментов при заболеваниях. Принципы энзимодиагностики
Наибольший интерес для клиники представляет изучение в сыворотке крови ферментов и их изоформ, которые имеют различный источник происхождения и постоянны в норме. Ферменты сыворотки крови по происхождению можно условно разделить на: а) генуинные (секреторные) - синтезируемые в различных органах в норме и выделяемые в кровь, где они выполняют определенные физиологические функции (ферменты системы свертывания крови, фибринолиза, образования и распада кининов) и б) индикаторные, которые участвуют во внутриклеточном обмене, в норме содержатся в сыворотке крови в незначительных количествах, при поражении тех или иных органов проникают в кровь, где их активность возрастает. Кроме того, большое значение имеет исследование ферментов в моче, слюне, спинномозговой жидкости, экссудатах. В последнее время диагностическое значение приобретает исследование ферментов в биоптатах тканей. Широкое распространение нашло исследование ферментов аминокислотного обмена, в частности аминотрансфераз, углеводного обмена ферментов, участвующих в свертывании крови, фибринолизе и др. Нарушение количественного соотношения различных ферментов или их изоферментных форм в биологических жидкостях может выражаться в повышении активности фермента по сравнению с ее величиной в норме, снижении ферментативной активности и появлении ферментов, которые в норме не обнаруживаются. Активность ферментов в сыворотке крови повышается при поражениях органов и тканей, связанных с увеличением проницаемости клеточных мембран или нарушением внутриклеточной организации ферментов (гиперферментемия). Такое нарастание активности может быть обусловлено более высоким количественным их содержанием в тканях, т. е. наличием определенного градиента концентрации ферментов. Например, активность аспартат-аминотрансферазы в ткани печени примерно в 10000 раз выше, чем в сыворотке крови. Наблюдается корреляция между степенью повреждения органа и увеличением активности сывороточных ферментов.
ПРИНЦИПЫ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ 1. Состав ферментов и их тканевое деление постоянны и могут изменяться при разных патологических состояниях 2. Для каждой ткани (органа) характерен свой качественный и количественный состав белков, что обусловливает функциональные особенности каждой ткани; 3. Метаболические пути в разных тканях очень похожие, потому существует немного тканьспецифичных ферментов (например, кислая фосфатаза предстательной железы, орнитинкарбамоилтрансфераза и гистидаза печени); 4. Более специфическим для тканей является соотношение разных ферментов и изоферментов. Энзимодиагностика заключается в постановке диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях человека. Принципы энзимодиагностики основаны на следующих позициях:
2. Какой биохимический механизм образно называют "ловушкой глюкозы" и почему? Пути превращения глюкозо - 6 - фосфата в организме. Наличие глюкозы в клетке обеспечивается, в первую очередь, проникновением ее из крови. После перемещения через мембраны глюкоза в цитозоле немедленно фосфорилируетсяферментомгексокиназой, в связи с чем ее образно называют "ловушка глюкозы". Фосфорилирование глюкозы решает несколько задач: · фосфатный эфир глюкозы не в состоянии выйти из клетки, так как молекула отрицательно заряжена и отталкивается от фосфолипидной поверхности мембраны, · наличие заряженной группы обеспечивает правильную ориентацию молекулы в активном центре фермента, · уменьшается концентрация свободной (нефосфорилированной) глюкозы, что способствует диффузии новых молекул из крови.
Главные пути превращения глюкозо-6-фосфата в печени. Цифрами обозначены: 1 - фосфорилирование глюкозы; 2 - гидролиз глюкозо-6-фосфата; 3 - синтез гликогена; 4 - мобилизация гликогена; 5 - пентозофосфатный путь; 6 - гликолиз; 7 - глюконеогенез.
|
||
Последнее изменение этой страницы: 2018-04-12; просмотров: 266. stydopedya.ru не претендует на авторское право материалов, которые вылажены, но предоставляет бесплатный доступ к ним. В случае нарушения авторского права или персональных данных напишите сюда... |