Студопедия

КАТЕГОРИИ:

АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ




Для определения аминокислот, входящих в состав белков, применяют кислотный (НС1), щелочной (Ва(ОН)2) и ферментативный гидролиз. При гидролизе чистого белка, не содержащего примесей, освобождаются 20 различных аминокислот.

Аминокислоты, входящие в состав белков, являются
a-аминокислотами. Все они являются L-изомерами, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения рН раствора. D-аминокислоты в белках организма человека не обнаружены, однако они обнаружены в клеточной стенке бактерий, в составе некоторых антибиотиков (актиномицинов).

Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала R, который не участвует в образовании пептидной связи.

Современная классификация аминокислот базируется на полярности радикалов. Выделяют следующие классы:


Неполярные (гидрофобные) аминокислоты



Полярные (гидрофильные) аминокислоты

 

Ароматические (в основном неполярные) аминокислоты

 

Отрицательно заряженные аминокислоты

Положительно заряженные аминокислоты

В некоторых белках содержатся специфические производные аминокислот. В коллагене (белке соединительной ткани) обнаружены оксипролин и оксилизин. Основой структуры гормонов щитовидной железы является дийодтирозин – производное тирозина.

Общим свойством аминокислот является амфотерность (от греч amphoteros - двусторонний). В интервале рН 4,0-9,0 почти все аминокислоты существуют в форме биполяных ионов (цвиттерионов). Значение изоэлектрической точки аминокислоты (ИЭТ, рI) рассчитывается по формуле:

.

рI для моноаминодикарбоновых кислот рассчитывается как полусумма значений рK (таблица 1) a- и w-карбоксильных групп, для диаминомонокарбоновых кислот – как полусумма значений рK a- и w-аминогрупп.

Существуют заменимые аминокислоты, которые могут быть синтезированы в организме человека, и незаменимые, которые в организме не образуются и должны поступать в составе пищи.

Незаменимые аминокислоты: валин, треонин, лейцин, лизин, метионин, триптофан, изолейцин, фенилаланин.

Заменимые аминокислоты: глицин, аланин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, серин, пролин.

Условно заменимые аминокислоты (могут синтезироваться в организме из других аминокислот): аргинин (из цитруллина), цистеин (из серина), тирозин (из фенилаланина), гистидин (при участии глутамина).

Относительное содержание различных аминокислот в белках неодинаково.

Для обнаружения аминокислот в биологических объектах и их количественного определения используют реакцию с нингидрином.

 

Таблица 1. Константы диссоциации аминокислот

Аминокислота pK1 pK2 pK3
Алании 2,34 9,69  
Аргинин 2,18 9,09 13,2
Аспарагин 2,02 8,80  
Аспарагиновая кислота 1,88 3,65 9,60
Валии 2,32 9,62  
Гистидин 1,78 5,97 8,97
Глицин 2,34 9,60  
Глутамин 2,17 9,13  
Глутаминовая кислота 2,19 4,25 9,67
Изолейцин 2,26 9,62  
Лейцин 2,36 9,60  
Лизин 2,20 8,90 10,28
Метионин 2,28 9,21  
Пролин 1,99 10,60  
Серии 2,21 9,15  
Тирозин 2,20 9,11 10,07
Треонин 2,15 9,12  
Триптофан 2,38 9,39  
Фенилаланин 1,83 9,13  
Цистеин 1,71 8,33 10,78

 










Последнее изменение этой страницы: 2018-04-11; просмотров: 215.

stydopedya.ru не претендует на авторское право материалов, которые вылажены, но предоставляет бесплатный доступ к ним. В случае нарушения авторского права или персональных данных напишите сюда...